Izvorni kôd stranice Sekundarna struktura proteina

[[Datoteka:Primary_structure.png|thumb|420px|Razine strukture proteinskih polimera]]
'''Sekundarna struktura proteina''' je trodimenzijska  [[konformacijski izomerizam|oblik]]  ''lokalnnih segmenata'' [[protein]]a. Dva najčešća sekundarna strukturna elementa su [[alfa heliks]]i i [[beta list]]ovi, mada se pojavljuju i [[P-list]]ovi i [[omega petlja]]. Elementi sekundarne strukture obično se spontano formiraju kao intermedijar prije nego što se protein [[savijanje proteina|preklopi]] u njegovu trodimenziijsku [[tercijarna struktura proteina|tercijarnu strukturu]].

Sekundarna struktura formalno je definirana uzorkom [[vodikova veza|vodikovih veza]] između [[Amin (hemija)|amino]] vodika i [[karboksil]] atoma kisika u peptidu [[kičmeni lanac|kičmenog lanca]]. Sekundarna struktura može se alternativno definirati na temelju pravilnog obrasca njegovih dvokrakih uglova u određenom području [[Ramachandranov plot|Ramachandranovog plota]] bez obzira da li ima ispravne vodikove veze.
Koncept sekundarne strukture prvi je uveo [[Kaj Ulrik Linderstrøm-Lang]] u [[Stanford]]u 1952.<ref>{{cite book | author = Linderstrøm-Lang KU | title = Lane Medical Lectures: Proteins and Enzymes | year = 1952 | publisher = Stanford University Press | pages = 115 | asin = B0007J31SC}}</ref><ref name="pmid9144781">{{cite journal | vauthors = Schellman JA, Schellman CG | title = Kaj Ulrik Linderstrøm-Lang (1896–1959) | journal = Protein Sci. | volume = 6 | issue = 5 | pages = 1092–100 | year = 1997 | pmid = 9144781 | pmc = 2143695 | doi = 10.1002/pro.5560060516 | quote = He had already introduced the concepts of the primary, secondary, and tertiary structure of proteins in the third Lane Lecture (Linderstram-Lang, 1952) }}</ref> Ostali tipovi  [[biopolimer]]a kao što je [[nukleinska kiselina]] također imaju karakteristike sekundarnih struktura

[[Datoteka: Myoglobin.png |thumb|250px|3D prezentacija strukture proteina [[mioglobin]]a: [[alfa heliks]]i prikazani su u boji; [[Beta list|preklopljeni listovi beta]] nisu prikazani.<br> Struktura ovog proteina je prvi put razrešena [[rendgenska kristalografija|rendgenskom kristalografijom]] (1958. godine). <br> Za to otkriće, [[Max Perutz]] i [[John Kendrew|Sir John Cowdery Kendrew]]  dobili su  [[Nobelova nagrada za hemiju]] 1962.]]

== Tipovi ==
{| class="wikitable sortable floatright"
|+ Strukturne karakteristike tri glavna oblika proteinskih heliksa <ref>{{cite web | url = http://www.biomed.curtin.edu.au/biochem/tutorials/prottute/helices.htm | title = Interactive Protein Structure Tutorial | author = Steven Bottomley | year = 2004 | access-date = 9. 1. 2011 | archive-date = 1. 3. 2011 | archive-url = https://web.archive.org/web/20110301175611/http://www.biomed.curtin.edu.au/biochem/tutorials/prottute/helices.htm | url-status = dead }}</ref>
!Geometrijsko obilježje
!α-heliks
!3<sub>10</sub> helix
!π-heliks
|-
|Ostaci po okretu||align="right"| 3,6 ||align="right"| 3,0 ||align="right"| 4,4
|-
|Translacije po ostatku||align="right"| 1,5 Å||align="right"| 2,0 Å ||align="right"| 1,1 Å
|-
|Radijus heliksa ||align="right"| 2,3 Å ||align="right"|1,9 Å ||align="right"| 2,8 Å
|-
|Nagib ||align="right"| 5,4 Å||align="right"| 6,0 Å<!-- 3.0 r/t * 2.0Å trans --> ||align="right"| 4,8 Å<!-- 4.4 r/t * 1,1 Å trans -->
|}

Najčešće sekundarne strukture su [[alfa heliks]]i i [[P-list]]ovi. Za ostale helikse, poput [[310 heliks|3 <10 </sub> heliksa]] i [[pi heliks|π heliksa]], računa se da imaju energetski povoljne obrasce vezanja vodika, ali se rijetko primjećuju u prirodnim proteinima osim na krajevima α-helikonata zbog nepovoljnog pakovanja kičme u centri heliksa. Ostale proširene strukture kao što su [[poliprolinski heliks]] i [[a-list]] su rijetke u matičnom stanju proteina, ali često se hipotetiziraju kao važni intermedijari  savijanje proteina. Uski okretaji i labave, fleksibilne petlje povezuju više "pravilnih" sekundarnih elemenata strukture. [[Slučajni heliks]] nije istinski sekundarna struktura, ali je klasa konformacija koje ukazuju na nepostojanje pravilne sekundarne strukture.

[[Aminokiseline]] razlikuju se u sposobnosti formiranja različitih elemenata sekundarne strukture. [[Prolin]] i [[glicin]] su ponekad poznati i kao „spiralni prekidači“ jer narušavaju pravilnost α-spiralne konformacije kičme; međutim, oba imaju neobične konformacijske sposobnosti i obično se nalaze u [[promet (biohemija)|prometu]]. Aminokiseline koje preferiraju usvajanje [[alfa heliks|heliksnu]] konformaciju u proteinima uključuju [[metionin]], [[alanin]], [[leucin]], [[glutamat]] i [[lizin]] ("MALEK", oznake  [[aminokiselina]] jednim slovom); nasuprot tome, veliki aromatski ostaci [[triptofan]]a, [[tirozin]]a i [[fenilalanin]]a) i C<sup>β</sup>-razgranate  aminokiseline ([[izoleucin]], [[valin]] i [[treonin]]) češće prave konformacije. [[beta list|β-niti]] Međutim, ove postavke nisu dovoljno jake da proizvedu pouzdan metod predviđanja sekundarne strukture samo iz sekvence.

Smatra se da su skupne vibracije niske frekvencije osjetljive na lokalnu krutost proteina, otkrivajući da su beta strukture općenito kruće od alfa ili poremećenih proteina.<ref>{{cite journal | vauthors = Perticaroli S, Nickels JD, Ehlers G, O'Neill H, Zhang Q, Sokolov AP | title = Secondary structure and rigidity in model proteins | journal = Soft Matter | volume = 9 | issue = 40 | pages = 9548–56 | date = oktobar 2013 | pmid = 26029761 | doi = 10.1039/C3SM50807B }}</ref><ref>{{cite journal | vauthors = Perticaroli S, Nickels JD, Ehlers G, Sokolov AP | title = Rigidity, secondary structure, and the universality of the boson peak in proteins | journal = Biophysical Journal | volume = 106 | issue = 12 | pages = 2667–74 | date = juni 2014 | pmid = 24940784 | pmc = 4070067 | doi = 10.1016/j.bpj.2014.05.009 }}</ref>  Mjerenja neutronskog raspršivanja direktno su povezala spektarsku karakteristiku na ~ 1 THz sa skupnim motivima sekundarne strukture proteina beta-bačvastog GFP.<ref>{{cite journal | vauthors = Nickels JD, Perticaroli S, O'Neill H, Zhang Q, Ehlers G, Sokolov AP | title = Coherent neutron scattering and collective dynamics in the protein, GFP | journal = Biophys. J. | volume = 105 | issue = 9 | pages = 2182–87 | year = 2013 | pmid = 24209864 | pmc = 3824694 | doi = 10.1016/j.bpj.2013.09.029 }}</ref>

Obrasci vezanja vodika u sekundarnim strukturama mogu biti značajno narušeni, što otežava automatsko određivanje sekundarne strukture. Postoji nekoliko metoda za formalno definiranje sekundarne strukture proteina (npr. [[DSSP (algoritam procjene vodikove veze)|DSSP]],<ref>{{cite journal | vauthors = Kabsch W, Sander C | title = Dictionary of protein secondary structure: pattern recognition of hydrogen-bonded and geometrical features | url = https://archive.org/details/sim_biopolymers_1983-12_22_12/page/2577 | journal = Biopolymers | volume = 22 | issue = 12 | pages = 2577–637  | date = Dec 1983 | pmid = 6667333 | doi = 10.1002/bip.360221211 }}</ref> DEFINE,<ref>{{cite journal | vauthors = Richards FM, Kundrot CE | title = Identification of structural motifs from protein coordinate data: secondary structure and first-level supersecondary structure | journal = Proteins | volume = 3 | issue = 2 | pages = 71–84 | year = 1988 | pmid = 3399495 | doi = 10.1002/prot.340030202 }}</ref> [[STRIDE (protein)|STRIDE]],<ref>{{cite journal | vauthors = Frishman D, Argos P | title = Knowledge-based protein secondary structure assignment | journal = Proteins | volume = 23 | issue = 4 | pages = 566–79 | date = Dec 1995 | pmid = 8749853 | doi = 10.1002/prot.340230412 | url = http://nook.cs.ucdavis.edu/~koehl/Classes/ECS289/reprints/Paper_Stride.pdf | archive-url = https://web.archive.org/web/20100613184204/http://nook.cs.ucdavis.edu/~koehl/Classes/ECS289/reprints/Paper_Stride.pdf | archive-date = 13. 6. 2010 |}}</ref>   ScrewFit,<ref>{{cite journal | vauthors = Calligari PA, Kneller GR | title = ScrewFit: combining localization and description of protein secondary structure | journal = Acta Crystallographica Section D | volume = 68 | issue = Pt 12 | pages = 1690–3 | date = decembar 2012 | pmid = 23151634 | doi = 10.1107/s0907444912039029 }}</ref> [http://lcb.infotech.monash.edu.au/sst SST]<ref name=":0">{{cite journal | vauthors = Konagurthu AS, Lesk AM, Allison L | title = Minimum message length inference of secondary structure from protein coordinate data | journal = Bioinformatics | volume = 28 | issue = 12 | pages = i97–i105  | date = Jun 2012 | pmid = 22689785 | pmc = 3371855 | doi = 10.1093/bioinformatics/bts223 }}</ref>).

===Klasifikacija  DSSP ===
[[Datoteka:SegmentLengths.dist.png|thumb|300px|Sekundarna struktura prema DSSP-a; osam konformacijskih stanja svedeno na 3 stanja: H=HGI, E=EB, C=STC.<br> Vidljive su mješavine (Gaussovih) distribucija koje su rezultat i smanjenja DSSP stanja]]
Rječnik sekundarnih struktura proteina, ukratko DSSP, obično se koristi za opisivanje proteinske sekundarne strukture s kodovima s jednim slovom. Sekundarna struktura dodijeljena je na osnovu obrazaca vezanja vodika kao što su prvobitno predložili Pauling i sur. u 1951. (prije nego što je bilo koja [[struktura proteina]] ikada eksperimentalno određena). Postoji osam vrsta sekundarne strukture koju definira DSSP:

* G = 3-obrtni heliks ([[3 10 heliks|3<sub>10</sub> heliks]]). Minimalna dužina tri ostatka.
* H = 4-obrtni heliks ([[α heliks]]). Minimalna dužina četiri ostatka.
* I = 5-obrtni heliks ([[π helix]]). Minimalna dužina pet ostataka.
* T = Obrtaji vodikove veze (3, 4 ili 5)
* E = produženi lanac paralelne i/ili antiparalelne konformacije  [[β-list]]a. Min. dva ostataka.
* B = ostatak u izoliranom β-mostu (formiranje vodika jednostrukog β-lista)
* S = savijanje (jedina funkcija koja se zasniva na vodikovoj vezi).
* C = zavojnica (ostaci koji nisu ni u jednom od gore navedenih konformacija).

'Zavojnica' je često kodificirana kao (razmak), C (zavojnica) ili '–' (crtica). Svi heliksi (G, H i I) i listovi  moraju imati razumnu dužinu. To znači da dva susjedna ostatka u primarnoj strukturi moraju formirati isti obrazac vezanja vodika. Ako je obrazac vezanja spiralne spiralne kiseline ili lima prekratak, označavaju se kao T ili B. Postoje druge kategorije dodjeljivanja sekundarnih struktura proteina (oštri zavoji, [[Omega petlja]], itd.), Ali se rjeđe javljaju.

Sekundarna struktura je definirana [[vodikova veza|vodikovim vezanjem]], tako da je tačna definicija vodikove veze kritična. Definicija vodikove veze za sekundarnu strukturu je definicija [[DSSP (protein)|DSSP]], koja je čisto elektrostatsčki model. Ona određuje  odgovarajući električni  naboj ±''q''<sub>1</sub>&nbsp;≈&nbsp;0,42[[elementarni naboj|''e'']] do karbonilnog ugljika i kisika, i naboja ±''q''<sub>2</sub>&nbsp;≈&nbsp;0.20''e'' na amidni vodik, odnosno  dušik. Elektrostatska energija je:
:<math>
E = q_{1} q_{2} 
\left( \frac{1}{r_\mathrm{ON}} + \frac{1}{r_\mathrm{CH}} - \frac{1}{r_\mathrm{OH}} - \frac{1}{r_\mathrm{CN}} \right) \cdot 332 \text{ kcal/mol}.
</math>
Prema DSSP-u, vodik-veza postoji ako, i samo, ako je '' E '' manji od – 0,5 kcal / mol. Iako je DSSP formula relativno gruba aproksimacija „fizičke“ energije vodikove veze, općenito je prihvaćena kao alat za definiranje sekundarne strukture.
 
=== Klasifikacija SST===
[http://lcb.infotech.monash.edu.au/sstweb2 SST] je metod pristrasnosti za dodjeljivanje sekundarne strukture podacima koordinatnih proteina pomoću kriterija interferencije Shannonove informacije o minimalnoj dužini poruke ([[Minimalna dužina poruke|MML]]. [http://lcb.infotech.monash.edu.au/sstweb2 SST]  tretira bilo koje označavanje sekundarne strukture kao potencijalnu hipotezu koja pokušava objasniti ([[kompresija bez gubitka|komprimiranje]]) datih podataka o koordinaciji proteina. Temeljna ideja je da je sekundarni strukturna uloga koja može objasniti ([[kompresija bez gubitaka|komprimiranja]]) koordinatama datih koordinata proteina na najekonomičniji način, povezivanjem zaključaka o sekundarnim strukturama sa [[kompresija podataka bez gubitaka]]. SST precizno razgrađuje bilo koji proteinski lanac u regijama povezanim sa sljedećim tipovima označavanja:<ref>{{Cite web|url=http://lcb.infotech.monash.edu.au/sst|title=SST web server|access-date=17. 4. 2018}}</ref>
* E = (Produženi) niz [[Beta list|β-lista]]
* G = Desnostrani  '''[[310 heliks|3 <sub> 10 </sub> heliks]]'''
* H = Desnostrani  '''[[alfa heliks|'α-heliks]]'''
* I = Desnostrani  '''[[Pi heliks|π - heliks]]'''
* g = Ljevostrani '''[[310 heliks|3 <sub> 10 </sub> helix]]'''
* h = Ljevostrani  '''[[alfa heliks|α-heliks]]'''
* i = Ljevostrani  '''[[Pi heliks|π -heliks]]'''
* 3 = '''3 <sub> 10 </sub>''' –  slično [[obrtaj (biohemija)|'''obrtanju''']]
* 4 = '''α''' - slično [[obrtaj (biohemija)|'''obrtanju''']]
* 5 = '''π -''' slično [[obrtaj (biohemija)|'''obrtanju''']]
* C = '''Zavojnica'''
*x –  = Neoznačeni ostaci
[http://lcb.infotech.monash.edu.au/sstweb2 SST] otkriva '''π''' i '''3 <sub> 10 </sub>''' spiralne kape na standardnim '''α'''- heliksima i automatski sastavlja razne proširene nizove u konzistentne β-pločaste listove. Omogućuje čitljiv izlaz odlomljenih sekundarnih strukturnih elemenata i odgovarajuću [[PyMOL|PyMol]] učitljivi zapis za pojedinačnu vizualizaciju označenih sekundarnih strukturnih elemenata.

== Eksperimentalno određivanje ==
Grubi sadržaj sekundarne strukture biopolimera (npr., "Ovaj protein je 40% [[alfs-heliks|α-heliksa]] i 20% [[beta list|β-lista]].")  može se proceniti [[spektroskopija|spektroskopski]].<ref>{{cite journal | vauthors = Pelton JT, McLean LR | title = Spectroscopic methods for analysis of protein secondary structure | journal = Anal. Biochem. | volume = 277 | issue = 2 | pages = 167–76 | year = 2000 | pmid = 10625503 | doi = 10.1006/abio.1999.4320}}</ref> Za proteine je uobičajen metod daleko-ultraljubičasti (daleko UV, 170-250&nbsp;nm) [[kružni dihroizam]]. Izraženi dvostruki minimum na 208 i 222&nbsp;nm ukazuje na α-spiralnu strukturu, dok pojedinačni minimum na 204&nbsp;nm ili 217&nbsp;nm odražava strukturu slučajnih zavojnica, odnosno β-listova. Manje uobičajen metod je [[infracrvena spektroskopija]] koja otkriva razlike u oscilacijama veze amidnih grupa zbog vezanja vodika. Konačno, sadržaj sekundarne strukture može se precizno procijeniti koristeći [[hemijski pomak]] inicijalno neodređenog [[nuklearna magnetna rezonanca|NMR]] spektra.<ref name="pmid14668443">{{cite journal | vauthors = Meiler J, Baker D | title = Rapid protein fold determination using unassigned NMR data | journal = Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. | volume = 100 | issue = 26 | pages = 15404–09 | year = 2003 | pmid = 14668443 | pmc = 307580 | doi = 10.1073/pnas.2434121100 | url = }}</ref>

== Primjena ==
Sekundarne strukture, i proteina i nukleinskih kiselina, mogu se koristiti u [[poravnavanje višestrukih sekvenci|poravnavanju višestrukih sekvenci]]. Ta poravnanja mogu se učiniti preciznijim uključivanjem informacija sekundarne strukture pored jednostavnih informacija o sekvenci. Ovo je ponekad manje korisno u [[RNK]] jer je uparivanje baza mnogo više očuvano od ekvence. Udaljeni odnosi između proteina čije su primarne strukture ponegdje neuskladive ponekad se mogu pronaći i pomoću sekundarne strukture.
Pokazalo se da su α-heliksi stabilniji, otporniji na mutacije i znakovitiji od β lanaca u prirodnim proteinima.<ref>{{cite journal | vauthors = Abrusan G, Marsh JA | title = Alpha helices are more robust to mutations than beta strands | journal = PLoS Computational Biology | volume = 12 | issue = 12 | pages = e1005242 | date = 2016 | pmid = 27935949 | doi = 10.1371/journal.pcbi.1005242 | pmc=5147804}}</ref> na taj način oblikovanje funkcionalnih proteina all-α vjerojatno će biti lakše od dizajniranja proteina s heliksima i sa lancima, što je nedavno i eksperimentalno potvrđeno.<ref>{{cite journal | vauthors = Rocklin GJ et al. | title = Global analysis of protein folding using massively parallel design, synthesis, and testing | journal = Science | volume = 357 | issue = 6347 | pages = 168–175 | date = 2017 | pmid = 28706065 | doi = 10.1126/science.aan0693 | pmc=5568797}}</ref>

== Također pogledajte ==
*[[Primarna struktura proteina]]
* [[Translacija (biologija)|Translacija]]
* [[Strukturni motiv]]

== References ==
{{Reflist|33em}}

== Dopunska literatura ==
{{refbegin|33em}}
* {{cite book | author = Branden C, Author J | title = Introduction to protein structure | year = 1999 | publisher = Garland Science | location = New York | isbn = 978-0815323051 | edition = 2nd }}
* {{cite journal | vauthors = Pauling L, Corey RB | author-link1 = Linus Pauling| title = Configurations of Polypeptide Chains With Favored Orientations Around Single Bonds: Two New Pleated Sheets | journal = Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. | volume = 37 | issue = 11 | pages = 729–40 | year = 1951 | pmid = 16578412 | pmc = 1063460 | doi = 10.1073/pnas.37.11.729}} (The original beta-sheet conformation article.)
* {{cite journal | vauthors = Pauling L, Corey RB, Branson HR | author-link1 = Linus Pauling| title = The structure of proteins; two hydrogen-bonded helical configurations of the polypeptide chain | journal = Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. | volume = 37 | issue = 4 | pages = 205–11 | year = 1951 | pmid = 14816373 | pmc = 1063337 | doi = 10.1073/pnas.37.4.205| url = }} (alpha- and pi-helix conformations, since they predicted that <math>3_{10}</math> helices would not be possible.)
{{refend}}

==Vanjski linkovi ==
*[http://www.cbs.dtu.dk/services/NetSurfP/ NetSurfP – Secondary Structure and Surface Accessibility predictor]
*[http://www.predictprotein.org] {{Webarchive|url=https://web.archive.org/web/20201127214046/http://www.predictprotein.org/ |date=27. 11. 2020 }}
*[http://dirac.cnrs-orleans.fr/ScrewFit/ ScrewFit] {{Webarchive|url=https://web.archive.org/web/20130702021354/http://dirac.cnrs-orleans.fr/ScrewFit/ |date=2. 7. 2013 }}
*[http://zhanglab.ccmb.med.umich.edu/PSSpred/ PSSpred] {{Webarchive|url=https://web.archive.org/web/20190501061500/https://zhanglab.ccmb.med.umich.edu/PSSpred/ |date=1. 5. 2019 }} A multiple neural network training program for protein secondary structure prediction
*[https://genesilico.pl/meta2/ Genesilico metaserver] {{Webarchive|url=https://web.archive.org/web/20131220124154/https://genesilico.pl/meta2/ |date=20. 12. 2013 }} Metaserver which allows to run over 20 different secondary structure predictors by one click
*[http://lcb.infotech.monash.edu.au/sstweb SST]  webserver: An information-theoretic (compression-based) secondary structural assignment.

[[Kategorija:Stereohemija]]
[[Kategorija:Struktura proteina]]