Izvorni kôd stranice Enzim

[[Datoteka:GLO1 Homo sapiens small fast.gif|mini|desno|200px| [[Glioksalaza |Glioksalaza I]] čovjeka.<br>Dva iona [[cink]]a koji su potrebni peilikom djelovanja enzima, prikazani su kao ljubičaste kuglice. [[Inhibitor enzima]] [[heksiglutation|S-heksiglutation]] je prikazan kao prostorno-popunjavajući modul, u dva [[aktivno mjesto|aktivna mjesta]].]]
[[Datoteka:Aconitase center 7ACN.png|thumb|desno|200px|Precizna mjesta vezanja enzima za podlogu i kofaktor.<br>Struktura dijela [[mitohondrija|mitohondrijske]] [[Akonitaza|akonitaze]]: katalitski centar sa Fe<sub>4</sub>S<sub>4</sub> klasterom (sredina, dolje) izocitrata (ICT) (Enzim prstenasto okružuje narednu aminokiselinu enzima).]]
[[Datoteka:Triosephosphate_isomerase.jpg|thumb|desno|200px|Dijagram konfiguracije enzimske molekule.]]
[[Datoteka:TriosePhosphateIsomerase Ribbon pastel trans.png|thumb|desno|200px|Model enzima [[triosefosfatizomeraza]] (TIM) za [[glikoliza|glikolizu]], stilizirani prikaz strukture proteina, dobivene [[kristal]]nom strukturnom analizom analizom. <br>Smatra se da je TIM katalitski savršen enzim (pogledajte odjeljak kinetika ovog članka).]]
'''Enzim''' ([[Grčki jezik|grč]]. ''ένζυμο'', ''énsimo'' = kvasac) je svaki [[protein]] sposoban da katalizira neku [[Biohemija|biohemijsku]] reakciju u živim organizmima.<ref>Kornberg A. (1989): For the love of enzymes – The Odyssay of a biochemist. Harvard University Press, Cambridge (Mass.), London, {{ISBN|0-674-30775-5}}, {{ISBN|0-674-30776-3}}.</ref>

Reakcije koje se dešavaju u organizmu ne mogu uvijek same de se završe, a u tom slučaju im pomažu enzimi. Svaka biohemijska reakcija ima svoj posebni enzim, mada postoje i enzimi koji mogu katalizirati (pomoći, ubrzati) par reakcija više. Enzimi su prema reakcijama koje kataliziraju podijeljeni u šest grupa i svi oni imaju svoju oznaku u međunarodno prihvaćenom indeksu. Za enizme se često upotrijebljava i naziv '''fermenti'''. Nauka koja proučava enzime označava se kao '''[[enzimologija]]'''.<ref name = "Stryer_2002">{{cite book |author= Stryer L, Berg JM, Tymoczko JL | title = Biochemistry | publisher = W.H. Freeman | location = San Francisco | year = 2002 | edition = 5th | isbn = 0-7167-4955-6 | url = http://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK21154/}}</ref><ref>Schomburg I. et al. (2013): BRENDA in 2013: integrated reactions, kinetic data, enzyme function data, improved disease classification: new options and contents in BRENDA. Nucleic Acids Research, 41: Database issue: D764-72.</ref><ref>Radzicka A., Wolfenden R. (1995): A proficient enzyme. Science, 267 (5194): 90–931.</ref><ref>Callahan B. P., Miller B- G. (2007): OMP decarboxylase — An enigma persists. Bioorganic Chemistry, 35 (6): 465–469.</ref> 
[[Datoteka:Glucosidase enzyme.png|thumb|desno|200px|Enzim [[glukozidaza]] pretvara šećar [[maltoza|maltozu]] u [[glukoza|glukozu]]. <br>Aktivno mjesto ostatka (crveno), maltozni supstrat (crno) i kofaktor NAD (žuto). <br>Dijagram glikozidaze sa strelicom koja pokazuje cijepanje maltoznog šećernog supstrata u glukozne proizvode.]]

Prisutnost enzima omogućuje složene hemijske cikluse u organizmima uključujući i one koje organizmi koriste za [[metabolizam]]. Naprimjer, [[pepsin]] i [[tripsin]] se koriste u procesu probave [[protein]]a.

Poznato je da enzimi kataliziraju više od 5.000 vrsta biohemijskih reakcija. Većina enzima su proteini, iako ih je nekoliko u kategoriji katalitskih molekula [[RNK]]. Posebnost enzima potiče iz njihove jedinstvene trodimenzionalne strukture.

Kao i svi [[katalizator]]i, enzimi povećavaju stopu reakcije, smanjenjem svoje aktivacijske [[Energija|energije]]. Neki enzimi mogu pretvaranje [[supstrat (biohemija)|supstrata]] u proizvod učiniti na milione puta bržim. Ekstremni primjer je [[orotidin 5'-fosfat dekarboksilaza]], koja omogućava reakciju koja bi inače trajala milione godina da se obavi u milisekundi. Hemijski, enzimi su kao i svaki katalizator i ne troše se u hemijskim reakcijama, niti se njima mijenja ravnoteža reakcije. Enzimi se razlikuju od većine drugih katalizatora tako što djeluju mnogo konkretnije. Aktivnost enzima može biti pod utjecajem drugih molekula: [[inhibitor]]i su molekule koje smanjuju aktivnost enzima, a [[aktivator]]i su molekule koje povećavaju aktivnost. Mnogi [[lijek]]ovi i [[otrov]]i su inhibitori enzima. Izvan njihove optimalne [[temperatura|temperature]] i [[pH]], aktivnost enzima se znatno smanjuje.<ref>Bugg T. (1997): An introduction to enzyme and coenzyme chemistry. Blackwell Science, Oxford, {{ISBN|0-86542-793-3}}.</ref><ref>Alberts B. (2002)ː Molecular biology of the cell Garland Science, New York, {{ISBN|0-8153-3218-1}}.</ref><ref>Lindhorst T. (2007): Essentials of carbohydrate chemistry and biochemistry. Wiley-VCH, 3527315284}}</ref><ref>Robyt F. (1997): Essentials of carbohydrate chemistry. Springer, {{ISBN|0387949518}}.</ref>
<ref>Bajrović K, Jevrić-Čaušević A., Hadžiselimović R., Ed. (2005): Uvod u genetičko inženjerstvo i biotehnologiju. Institut za genetičko inženjerstvo i biotehnologiju (INGEB), Sarajevo, {{ISBN|9958-9344-1-8}}.</ref>

Neki enzimi se koriste u komercijalne svrhe, naprimjer, u sintezi [[antibiotik]]a. Neki proizvodi za domaćinstvo imaju enzime koji pomažu u ubrzanju hemijske reakcije: enzimi u biološkim prašcima za pranje razgrađuju mrlje na odjeći koje potiču od [[protein]]a, [[skrob]]a ili [[masti]], a proteine u mesu, profesionalna hemija enzimima razbija u manje molekule, pa ga je lakše žvakati.

== Etimologija i historija ==

[[Datoteka:Eduardbuchner.jpg|alt=Photograph of Eduard Buchner.|mini|180px|lijevo|[[Eduard Buchner]].]]
Do kraja 17. i početkom 18. vijeka, bila je poznata [[probava]] mesa u želudačnoj tečnosti i djelovanje biljnih ekstrakata i [[pljuvsčks|pljuvačke]] pri pretvaranju [[škrob]]a u [[šećer]]e, ali mehanizmi pomoću kojih se to događa nisu još otkriveni.

[[Francuska|Francuski]] hemičar [[Anselme Payen]] je bio prvi koji je otkrio enzim, [[dijastaza|dijastazu]], [[1833]]. Nekoliko desetljeća kasnije, kada je proučavao [[fermentacija|fermentaciju]] šećera u [[alkohol]] pomoću [[kvasci|kvasca]], [[Louis Pasteur]] je zaključio da je ova fermentacija uzrokovana [[vitalna sila|vitalnom silom]] koja se nalazi u ćelijama kvasca, pod nazivom "fermenti", za koje se mislilo da djeluju samo unutar živih organizama. On je napisao da je "alkoholna fermentacija čin međuodnosa sa životom i organizacije ćelije kvasca, a ne sa smrću ili truljenjem ćelija.<ref>de Réaumur R. A. (1752): Observations sur la digestion des oiseaux. Histoire de l'academie royale des sciences, 1752: 266, 461.</ref><ref>http://etext.lib.virginia.edu/toc/modeng/public/Wil4Sci.html: Williams H. S. (1904): A history of science: in five volumes, IV: Modern Development of the Chemical and Biological Sciences, Harper and Brothers.</ref>

U [[1877]]., njemački fiziolog [[Wilhelm Kühne]] ([[1837]].-[[1900]].) prvi je koristio termin '''''enzim''''', koji dolazi iz [[grčki jezik|grčkog]] νζυμον = kvasac, koji opisuje ovaj proces. Riječ enzim je kasnije koristi i kada se tiče neživih materija, kao što su [[pepsin]] , a riječ ''fermentacija'' ili ''previranje'' se koristi kada se odnosi na hemijske aktivnosti u produkciji živih organizama.

[[Eduard Buchner]] je [[1897]]. objavio prvi rad na proučavanju kvaščevih ekstrakata. U nizu eksperimenata na Univerzitetu u Berlinu, otkrio je da je šećer fermentira je čak i kad nije bilo svakodnevnog prisustva ćelija kvasca u u smjesi. Enzim koji je izazvao fermentaciju saharoze označio je kao "[[zimaza]]". Godine [[1907]]., dobio je [[Nobelova nagrada|Nobelovu nagradu za hemiju]] za "njegovo otkriće fermentacije bez ćelija". Nakon Buchnerovog primjera, enzimi se obično nazvaju prema reakciji koju obavljaju, uz [[sufiks]] –'''''aza''''', u kombinaciji s imenom [[podloga (biohemija)|podloge]] (npr. [[laktaza]] je enzim koji cijepa [[laktoza|laktozu]]) ili na vrstu reakcije (npr. [[DNK polimeraza]] katalizira sintezu DNK polimera). U ranim 1900-im, biohemijski identitet enzima je i dalje nepoznat. Mnogi naučnici su primijetili da je enzimska aktivnost bila povezana sa proteinima, ali drugi (kao što je dobitnik Nobelove nagrade [[Richard Willstätter]]) su tvrdili da su proteini samo nosioci za prave enzime i da proteini ''po sebi'' nisu bili sposobni za katalizu. Godine [[1926]]., [[James B. Sumner]] je pokazao da je enzim [[ureaza]] bila čisti protein i [[kristal]]izirao ga, a isto je učinio i za enzimom [[katalaz]], [[1937]]. Da čisti proteini mogu biti enzimi pokazali su [[John Howard Northrop]] i [[Wendell Meredith Stanley]], koji su radili na [[probava|probavnim]] enzimima: [[pepsin]]u ([[1930]].), [[tripsin]]u i [[himotripsinu]]. Ova tri naučnika [[1946]]. godine dobili su [[Nobelova nagrada za hemiju|Nobelovu nagradu za hemiju]].<ref>{{cite book | editor1-first = John L. | editor1-last = Heilbron | title = The Oxford Companion to the History of Modern Science | first1 = Frederic Lawrence | last1 = Holmes | chapter = Enzymes | page = 270 | chapterurl = https://books.google.com/books?id=abqjP-_KfzkC&pg=PA270&lpg=PA270&dq=history+of+enzymes+ferment+living+organisms&source=bl&ots=C-XT4PR1AG&sig=CfRDxaDeiarCEIrvakWEmI7JgrQ&hl=en&sa=X&ei=7An2VOeAKOv4yQPdiICABw&ved=0CCEQ6AEwATgK#v=onepage&q=history%20of%20enzymes%20ferment%20living%20organisms&f=false | publisher = Oxford University Press | location = Oxford | year = 2003 | name-list-format = vanc }}</ref><ref name="urlEduard Buchner - Biographical">{{cite web | url = http://nobelprize.org/nobel_prizes/chemistry/laureates/1907/buchner-bio.html | title = Eduard Buchner | work = Nobel Laureate Biography | publisher = Nobelprize.org | access-date = 23. 2. 2015 }}</ref> He named the enzyme that brought about the fermentation of sucrose "[[zymase]]".<ref name="urlEduard Buchner - Nobel Lecture: Cell-Free Fermentation">{{cite web | url = http://nobelprize.org/nobel_prizes/chemistry/laureates/1907/buchner-lecture.html | title = Eduard Buchner – Nobel Lecture: Cell-Free Fermentation | year = 1907 | work = Nobelprize.org | access-date = 23. 2. 2015 }}</ref><ref>{{cite book | author = Duclaux E | title = Traité de microbiologie: Diastases, toxines et venins | language = French | trans-title = Microbiology Treatise: diastases , toxins and venoms | year = 1899 | publisher = Masson and Co | location = Paris, France | url = https://books.google.com/books?id=Kp9EAAAAQAAJ&printsec=frontcover }} See Chapter 1, especially page 9.</ref>

Otkriće da enzimi mogu biti kristalizirani omogučilo je da se struktura eventualno može upoznati pomoću [[kristalografija X-zrakama|kristalografije X-zrakama]]. Ovo je prvi put učinjeno sa [[lizozim]]om, enzimom koji se nalazi u [[suza]]ma, pljuvački i [[bjelančevina|bjelancetu]] koji razlaže bris nekih [[bakterija]]. Strukturu je riješila istraživačka grupa koju je predvodio [[David Chilton Phillips]], a objavljena je [[1965]]. Ova struktura visoke rezolucije lizozima označila je početak područja [[strukturna biologija|strukturne biologije]] i napora da se shvati kako enzimi djeluju na razini atomskih detalja.

== Struktura ==
[[Datoteka:Enzyme structure.svg|mioni|thumb|250px|desno|Lizozim prikazan kao neprozirna loptasta površina s naglašenim rascjepom u koji se podobno uklapa supstrat prikazan kao dijagramski štap |<br>Primjer organizacije strukture enzima i [[lizozim]]a. <br>Vezivanja su u plavoj, crvenoj boji, a katalitsko mjesto na peptidoglikanskoj podlozi su u crnoj boji. ({{PDB | 9LYZ}})]]

[[Datoteka:Hexokinase induced fit.svg| mini| Enzim mijenja oblik po mjeri vezujućeg oblika podloge u kompleks enzim-supstrat kompleks.<br> [[S heksozakinaza]] ima veliko inducirano prilagodbeno mjesto koje zatvara preko podloge [[adenozintrifosfat]]a i [[ksiloza|ksiloze]]. <br>Vezivanja su u plavoj, podloge u crnoj a [[magnezij|Mg<sup>2+</sup>]] kofaktor u žutoj boji ({{PDB|2E2N}})]]
Enzimi su uglavnom globuloliki (loptasti) [[protein]]i, a djeluju samostalno ili u većim jedinjenjima. Kao i svi proteini, enzimi su linearni lanci [[aminokiselina]] koji presavijanjem dobijaju [[trodimenzionalna struktura|trodimenzionalnu strukturu]]. Sekvenca aminokiselina određuje strukturu koja zauzvrat određuje katalitsku aktivnost enzima. Iako struktura određuje ulogu enzima, a njegova aktivnost se još ne može predvidjeti samo iz njegova strukture. Pri zagrijavanju ili izlaganju djelovanja hemijskih agenasa, enzimske strukture su podložne [[deneturacija|denaturaciji]] i taj poremećaj strukture obično dovodi do gubitka aktivnosti. Denaturacija enzima je normalno povezana sa [[temperatura]]ma iznad normalne razine vrsta. Kao rezultat toga, enzimi iz [[bakterija]] koje žive u [[vulkan]]skim sredinama, kao što su [[vruća vrela]] su cijenjeni od strane industrijskih korisnika, zbog njihove sposobnosti da djeluju na visokim temperaturama. To omogućava ovako kataliziranim reakcijama da se odvijaju po vrlo visokoj stopi.
 
Molekule enzima su obično mnogo veća od molekula njihove podloge. Veličine se kreću u rasponu od samo 62 ostatka [[aminokiselina]], za monomer [[oksalokrotonat tautomeraza|4-oksalokrotonat tautomerazu]], do više od 2,500 ostataka u sintezi životinjskih [[masne kiseline|masnih kiselina]]. Samo mali dio njihove strukture (oko 2-4 aminokiseline) su direktno uključene u katalizu: katalitsko mjesto, koje se nalazi pored jednog ili više [[mjesto vezivanja|mjesta vezivanja]], gdje ostaci orijentiraju podlogu. Katalitsko mjesto i obavezujuće mjesto zajedno čine [[aktivno mjesto]] enzima. Preostali veći dio strukture enzima služi za održavanje precizne orijentacije i dinamike djelovanja aktivnog mjesta.

Neki enzimi poput neaminokiselina su direktno uključene u katalizator. Umjesto toga, enzim sadrži mjesta vezivanja i orijentacije katalitskog [[kofaktor]]a. Struktura enzima može sadržavati [[alosterna lokacija|alosterne lokacije]], gdje vezivanje male molekule izaziva [[konformacijska promjena|konformacijsku promjenu]], koja povećava ili smanjuje aktivnost. Postoji mali broj molekula [[RNK]], koje se na osnovu sposobnosti biološke katalize nazivaju [[ribozim]]i, koji mogu djelovati samostalno ili zajedno sa proteinima. 
Najčešći od njih je [[ribosom]], koji je jedinjenje proteina i katalitske komponente [[RNK]].

== Mehanizam == 
[[Datoteka:Induced fit diagram de.svg|mini|350px|Model inducirane prilagodbe enzima za odgovarajući supstrat.]]

=== Vezivanje podloge ===
Prije nego što počnu katalizirati bilo koju [[Hemijska reakcija|hemijsku reakciju]], enzimi se moraju vezivati za njihovu podlogu. Enzimi su obično vrlo specifični za određene podloge, za koje se vežu a zatim kataliziraju hemijske reakcije. Specifičnost se postiže obavezujućom prazninom (usjekom) koji je komplementarnog oblika, za popunjenjavanje i [[hidrofilnost|hidrofilnom]] /[[hidrofobnost|hidrofobnom]] izbočinom podloge. Enzimi stoga mogu razlikovati vrlo slične molekule materijala koji su [[hemoselektivnost|hemoselektivne]], [[regioselektivnost|regioselektivne]] i [[stereospecifičnost|stereospecifične]].<ref name = "Stryer_2002"/><ref name="Stryer_2002" /><ref>{{cite journal | vauthors = Jaeger KE, Eggert T | title = Enantioselective biocatalysis optimized by directed evolution | journal = Current Opinion in Biotechnology | volume = 15 | issue = 4 | pages = 305–13 | date = august 2004 | pmid = 15358000 | doi = 10.1016/j.copbio.2004.06.007}}</ref><ref>{{cite journal | vauthors = Shevelev IV, Hübscher U | title = The 3' 5' exonucleases | journal = Nature Reviews Molecular Cell Biology | volume = 3 | issue = 5 | pages = 364–76 | date = maj 2002 | pmid = 11988770 | doi = 10.1038/nrm804 }}</ref><ref>{{cite journal | vauthors = Zenkin N, Yuzenkova Y, Severinov K | title = Transcript-assisted transcriptional proofreading | journal = Science | volume = 313 | issue = 5786 | pages = 518–20 | date = juli 2006 | pmid = 16873663 | doi = 10.1126/science.1127422 }}</ref><ref>{{cite journal | vauthors = Ibba M, Soll D | title = Aminoacyl-tRNA synthesis | journal = Annual Review of Biochemistry | volume = 69 | pages = 617–50 | pmid = 10966471 | doi = 10.1146/annurev.biochem.69.1.617}}</ref><ref>{{cite journal | vauthors = Rodnina MV, Wintermeyer W | title = Fidelity of aminoacyl-tRNA selection on the ribosome: kinetic and structural mechanisms | journal = Annual Review of Biochemistry | volume = 70 | pages = 415–35 | pmid = 11395413 | doi = 10.1146/annurev.biochem.70.1.415 }}</ref><ref name=Tawfik10>{{cite journal | vauthors = Khersonsky O, Tawfik DS | title = Enzyme promiscuity: a mechanistic and evolutionary perspective | journal = Annual Review of Biochemistry | volume = 79 | pages = 471–505 | pmid = 20235827 | pmc = | doi = 10.1146/annurev-biochem-030409-143718 }}</ref><ref>{{cite journal | vauthors = O'Brien PJ, Herschlag D | title = Catalytic promiscuity and the evolution of new enzymatic activities | journal = Chemistry & Biology | volume = 6 | issue = 4 | pages = R91-R105 | date = april 1999 | pmid = 10099128 | doi = 10.1016/S1074-5521(99)80033-7 }}</ref><ref>{{cite journal | vauthors = Fischer E | year = 1894 | title = Einfluss der Configuration auf die Wirkung der Enzyme | language = German | trans-title=Influence of configuration on the action of enzymes | journal=Berichte der Deutschen chemischen Gesellschaft zu Berlin | volume = 27 | issue = 3 | pages = 2985–93 | url = http://gallica.bnf.fr/ark:/12148/bpt6k90736r/f364.chemindefer|doi=10.1002/cber.18940270364}})</ref><ref name="Cooper_2000">{{cite book | author = Cooper GM | title = The Cell: a Molecular Approach | date = 2000 | publisher = ASM Press | location = Washington (DC ) | isbn = 0-87893-106-6 | edition = 2nd | chapter = Chapter 2.2: The Central Role of Enzymes as Biological Catalysts | chapterurl = http://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK9921/ | url = https://archive.org/details/cell00geof }}</ref>

Neki od enzima pokazuju najveću specifičnost i tačnost kada su uključeni u kopiranje i izgradnju novog [[genom]]a. Neki od ovih enzima se pojavljuju u mehanizmima "[[lektor|lekture]]". Tako, enzim kao što je [[DNK polimeraza]] katalizira reakciju u prvom koraku, a zatim u drugom koraku, te provjerava da li je proizvod ispravan. Ovaj proces u dva koraka dovodi do prosječne stope greške manje od 1/100 miliona reakcija kod polimeraze [[sisar]]a. Slični mehanizmi popravke se također nalaze i kod [[RNK polimeraza]], [[aminoacil-tRNK sintetaza|aminoacil-tRNK sintetaze]] i [[ribosom]]a. 
Nasuprot tome, neki enzimi ispoljavaju i [[promiskuitet enzima]], koji imaju široku specifičnost i djeluju na niz različitih fiziološki relevantnih podloga. Mnogi enzimi imaju mala mjesta aktivnosti koja su nastala slučajno (tj. [[adaptacija|neutralno]]), što može biti polazište za evolucijski izbor nove uloge.<ref>{{cite journal | vauthors = Koshland DE | title = Application of a Theory of Enzyme Specificity to Protein Synthesis | journal = Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America | volume = 44 | issue = 2 | pages = 98–104 | date = februar 1958 | pmid = 16590179 | pmc = 335371 | doi = 10.1073/pnas.44.2.98 }}</ref><ref>{{cite journal | vauthors = Vasella A, Davies GJ, Böhm M | title = Glycosidase mechanisms | journal = Current Opinion in Chemical Biology | volume = 6 | issue = 5 | pages = 619–29 | date = oktobar 2002 | pmid = 12413546 | doi = 10.1016/S1367-5931(02)00380-0}}</ref><ref>{{cite book | last = Boyer | first = Rodney | title = Concepts in Biochemistry | url = https://archive.org/details/conceptsinbioche0002boye | edition = 2nd | publisher = John Wiley & Sons, Inc. | location = New York, Chichester, Weinheim, Brisbane, Singapore, Toronto. | isbn = 0-470-00379-0 | pages=[https://archive.org/details/conceptsinbioche0002boye/page/137 137]–8 | chapter = Chapter 6: Enzymes I, Reactions, Kinetics, and Inhibition | year = 2002 | oclc = 51720783 | name-list-format = vanc}}</ref><ref>{{cite journal | vauthors = Savir Y, Tlusty T | title = Conformational proofreading: the impact of conformational changes on the specificity of molecular recognition | journal = PLOS ONE | volume = 2 | issue = 5 | pages = e468 | year = 2007 | pmid = 17520027 | pmc = 1868595 | doi = 10.1371/journal.pone.0000468 | url = http://www.weizmann.ac.il/complex/tlusty/papers/PLoSONE2007.pdf | editor1-last = Scalas | editor1-first = Enrico | name-list-format = vanc | date =  | access-date=26. 1. 2016 | archive-url = https://web.archive.org/web/20110514055337/http://www.weizmann.ac.il/complex/tlusty/papers/PLoSONE2007.pdf | archive-date=14. 5. 2011 | url-status = dead }}</ref>

Na osnovu najpodobnije podloge, enzimi mogu mijenjati oblik, da bi se vezali prilikom stvaranja kompleksa enzim-supstrat.

=== Model "brave i ključa" ===
Da bi objasnio dosljednost specifičnosti enzima, [[1894]]., [[Emil Fischer]] je predložio da i enzim i supstrat posjeduju posebne komplementarne [[Geometrija|geometrijske]] oblike koji se međusobno uklapaju jedan u drugi. Ovo se često naziva model "ključa", gdje se ranim modelom objašnjava specifičnost enzima, ali ne i stabilizacija stanja prilikom promjena koje enzimi ostvaruju.

=== Model indukcije === 
Godine [[1958]]. [[Daniel Koshland]] je predložio izmjenu modela brava-ključ: pošto su enzimi prilično prilagodljive strukture, aktivno mjesto stalno preoblikuje međudejstva s podlogom kao i podloga u međudejstvima s enzimom. Kao proizvod toga, za podlogu se aktivno mjesto ne veže čvrsto; aminokiseline su [[bočna lanac|bočnim lancima]] (koji čine aktivna mjesta) su ukalupljene u precizna mjesta koje enzimu omogućavaju da obavlja svoju katalitsku ulogu. U nekim slučajevima, kao što je [[glikosidaza]], [[molekula]] supstrata također neznatno mijenja oblik kako bi ušla u aktivno mjesto. Tu se nastavlja mijenjati dok se supstrat ne veže potpuno, kada se određuje konačni oblik punjača. Indukcija najpovoljnijeg oblika može povećati vjerodostojnost molekulskog prepoznavanja u prisustvu konkurencije i događaja u mehanizmu konformacijske korekture.

== Kataliza ==
Enzimi mogu ubrzati reakcije na više načina, koje ograničavaju [[energija aktivacije|energiju aktivacije]] (ΔG ‡, [[gibbsova enargija|Gibbsove energije]]).
 
1. Stabilizacija stanja tranzicije uključuje: 
o Stvaranje povoljnog okruženja s prelaznim punjačem za smanjenje svoje energije.<br> 
2. Pružajući alternativni pravac reakcije: 
o Privremeno reagira s podlogom, stvarajući kovalentno srednje za stvaranje nižeg energetskog stanja u tranziciji.<ref>{{cite book | last1 = Cox | first1 = Michael M. | last2 = Nelson | first2 = David L. | name-list-format = vanc | title = Lehninger Principles of Biochemistry | url = https://archive.org/details/lehningerprincip0000nels | date = 2013 | publisher = W.H. Freeman | location = New York, N.Y. | isbn = 978-1464109621 | edition = 6th | chapter = Chapter 6.2: How enzymes work | page = [https://archive.org/details/lehningerprincip0000nels/page/195 195] }}</ref> 
3. Destabilizaciju stanja podloge: 
o Iskrivljuju vezane podloge supstrata u njihov prelazni obrazac stanja, kako bi se smanjila energija potrebna da se postigne stanje u tranziciji.<ref name=PMID12947189>{{cite journal | vauthors = Benkovic SJ, Hammes-Schiffer S | title = A perspective on enzyme catalysis | journal = Science | volume = 301 | issue = 5637 | pages = 1196–202 | date = august 2003 | pmid = 12947189 | doi = 10.1126/science.1085515 | bibcode = 2003Sci...301.1196B }}</ref>
o Orijentišući podloge u produktivne aranžmana za smanjenje reakcije entropija promjena.<ref name=PMID12947189/> Doprinos ovog mehanizma za katalizu je relativno mali.<ref>{{cite journal | vauthors = Villa J, Strajbl M, Glennon TM, Sham YY, Chu ZT, Warshel A | title = How important are entropic contributions to enzyme catalysis? | journal = Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America | volume = 97 | issue = 22 | pages = 11899–904 | date = oktobar 2000 | pmid = 11050223 | pmc = 17266 | doi = 10.1073/pnas.97.22.11899 | bibcode = 2000PNAS...9711899V }}</ref> 
Enzimi mogu koristiti nekoliko ovih mehanizama istovremeno. Naprimjer, [[proteaza|proteaze]] kao što je [[tripsin]] obavljaju kovalentnu katalizu pomoću [[katalitska trijada|katalitske trijade]], stabilizirajući stanja nagomilavanja u tranziciji pomoću [[oksianionska rupa|oksianionskih rupa]], kompletnu [[hidroliza|hidrolizu]] pomoću usmjeravanja vode na podlogu.<ref>{{Cite journal|last=Polgár|first=L.|date=7. 7. 2005|title=The catalytic triad of serine peptidases|journal=Cellular and Molecular Life Sciences|language=en|volume=62|issue=19–20|pages=2161–2172|doi=10.1007/s00018-005-5160-x|pmid=16003488|issn=1420-682X}}</ref>

=== Dinamika ===
Enzimi nisu krute, statične strukture, nego imaju složene untrašnje dinamične pokrete, tj. pokrete dijelova strukture enzima, kao što su pojedinačni aminokiselinski ostaci. To je grupa ostataka koji stvaraju [[proteinska petlja|proteinsku petlju]] ili jedinice sekundarne strukture ili čak čitavu proteinsku domenu. Ovi pokreti dovode do konformacijskih grupnih, malo drugačijih struktura koje se međusobno mijenjaju ostajući pri tom u ravnoteži. Različita stanja u okviru ove cjeline mogu biti povezana s različitim aspektima uloge enzima. Naprimjer, različite reakcije podrške enzima [[dihidrofolat reduktaza]] su povezane s vezanjem katalizirane podloge, katalizom, otpuštanjem kofaktora i koracima otpuštanje proizvoda katalitskog ciklusa.

=== Alosterna modulacija ===
{{Glavni|Alosterna regulacija}}
Alosterna mjesta su džepovi (urezi) na enzimima, za razliku od aktivnog mjesta, koji se vežu za molekule u ćelijskom okruženju. Ove molekule dovode do promjena u podršci ili dinamici enzima koji se ubacuju na aktivna mjesta i na taj način utiču na brzinu reakcije enzima. Na taj način, alosterna interakcija može ili inhibirati ili aktivirati enzime. Alosterne interakcije sa metabolitima u uzvodnnim ili nizvodnim metaboličkim putevima uzrokuju povratne informacije enzima, izmjenu aktivnosti enzima prema ostatku procesa.

== Kofaktori == 
Za ispoljavanje pune aktivnosti, neki enzimi ne trebaju dodatne komponente. Ostalima je za djelovanja neophodno vezanje neproteinske molekule kofaktora. Kofaktori mogu biti [[anorganski spoj|neorganski]] (npr. [[metal]]ni [[ion]]i i klaster [[željezo]]-[[sumpor]]) ili [[organski spoj]]evi (npr. [[flavin]] i [[hem]]). Organski kofaktori mogu biti [[koenzim]]i, koji su otpušteni iz aktivnog mjesta enzima tokom reakcije ili [[prostetska grupa|protetske grupe]], koje su usko vezane za enzim. Organske protetske grupe mogu biti vezane kovalentno (npr. [[biotin]] u enzimima kao što je [[piruvat karboksilaza]]).
 
Primjer enzima koji sadrži kofaktor je [[karboanhidraza]] (što je prikazano u dijagramu gore) sa [[cink]]ovim vezanim kofaktorom, kao dijelom svog aktivnog mjesta. Ovi čvrsto vezani ioni ili molekule se obično nalaze u aktivnom mjestu i uključene su u katalizu. Naprimjer, kofaktori flavin i hem su često uključeni u [[redoks]]ne reakcije.

Enzimi kojima je potreban kofaktor, ali nemaju granica nazivaju se ''[[apoenzim]]'' ili ''[[apoprotein]]i''. Enzimi zajedno sa kofaktorom, koji su potrebni za aktivnost nazivaju se ''[[holoenzim]]i'' (ili haloenzimi). Naziv ''holoenzim''se može primijeniti na enzime koji sadrže više proteinskih podjedinica, kao što je [[DNK polimeraza]], gdje cijelo holoenzimsko jedinjenje sadrži sve podjedinice potrebne za aktivnost.

=== Koenzim ===
[[Datoteka:NADH-3D-vdW.png|thumb|left|250px|Trodimenzionalni model [[koenzim]]a [[NADH]].]]
[[Datoteka:Transketolase + TPP.png|thumb|350px|centar|Tiamin je prikazan kao neprozirna loptasta površina s otvorenim rascjepom za vezanje, gdje se podloge i kofaktor prikazuju kao štap u dijagramu, koji se uklapaju u protein hemijske strukture [[tiamin pirofosfat]]a i strukture proteina [[transketolaza]]. Tiamin pirofosfat kofaktor je u žutoj a [[ksiluloza 5-fosfat]] podloga u crnoj boji.({{PDB|4KXV}})]]

Koenzimi su male organske molekule koje mogu biti slabo ili čvrsto vezane za enzim. Koenzimska hemijska grupa je prenosiva sa jednog enzima u drugi. Primjeri uključuju [[NADH]], [[NADPH]] i [[adenozin trifosfat]] (ATP). Neki koenzimi, kao što su [[riboflavin]], [[tiamin]] i [[folna kiselina]], su [[vitamin]]i ili jedinjenja koja se ne mogu sintetizirati u organizmu i moraju se unositi putem ishrane. Hemijske grupe koje uključuju [[hidrid]] ni ion (H -) nosi [[NAD]] ili [[NADP]]<sup>+</sup>, [[fosfat]]e ([[adenozin trifosfat]]), a grupu acetil nose [[koenzim]]i A, formil, metenil ili metil grupe [[folna kiselina]] i metil grupa [[adenozin|S-adenozila]].
Koenzimi se hemijski mijenjaju kao posljedica djelovanja enzima, a treba razmotriti koenzime za posebnu klasu podloga ili druge podloge, koje su zajedničke za više različitih enzima. Naprimjer, poznato je oko 1000 enzima koji koriste koenzime NADH.

Koenzimi se obično stalno obnavljaju i njihova koncentracija se unutar ćelije održava na stabilnoj razini. Naprimjer, NADPH se obnavlja preko [[pentoza fosfat]]a i S –adenozilmetionina pomoću [[metionin adenozil transferaza|metionin adenozil transferaze]]. Ovo stalno obnavljanje  znači da se male količine koenzima mogu koristiti vrlo intenzivno. Npr., ljudsko tijelo u metabolizmu [[ATP]], dnevno obrće kompletnu vlastitu težinu.

== Termodinamika == 
[[Datoteka:Enzyme catalysis energy levels 2.svg|thumb|500px|alt=Dvodimenzionalni prikaz reakcije (koordinata x-osa) u odnosu na energije (y-osa) za katalizirane i nekatalizirane reakcije.<br> Energija sistema se stalno povećava iz reaktanata (x = 0) dok se ne postigne maksimum na stepenu tranzicije (x = 0,5) i stalno smanjuje proizvode (x = 1). Međutim, u enzimski kataliziranoj reakciji, obavezujući dijelovi stvaraju jedinjenje enzim-supstrat (uz neznatno smanjenje energija) koji se povećava do stanja u tranziciji, sa manjim maksimumom od nekatalizirane reakcije. Energija u fazama [[hemijska reakcija|hemijske reakcije]].<br> Nekatalizirana (isprekidana linija) podloga treba puno [[aktiviranje energije]] da se dođe do prelaznog stepena, koji se zatim raspada u nižeenergetski proizvod.<br> Kada enzim katalizira reakciju (puna linija), veže podlogu (ES), a zatim stabilizira stanje u tranziciji (ES<sup>‡</sup>) kako bi se smanjila energija aktivacije potrebna za proizvodnju proizvoda (EP) koji su se konačno pojavili.]]

Kao i svi katalizatori, enzimi ne mijenjaju stanje hemijske ravnotežne reakcije. U prisustvu enzima, reakcija teče u istom smjeru kao što bi i bez prisustva enzima, samo brže. Naprimjer, [[karboanhidraza]] katalizira svoju reakciju u oba smjera, ovisno o koncentraciji svojih reaktanata:

:<math>\mathrm{CO_2 + H_2O\xrightarrow{Carbonic\ anhydrase}
H_2CO_3}</math> (u tkivu; visoka koncentracijaCO<sub>2</sub>)
:<math>\mathrm{H_2CO_3\xrightarrow{Carbonic\ anhydrase}
CO_2 + H_2O}</math> (u [[pluća|plućima]]; niska koncentracija CO<sub>2</sub>).

Stopa reakcije zavisi od [[energija aktivacije|energije aktivacije]] potrebne da se stvori [[stanje tranzicije]], koji onda razgrađuje podlogu u proizvode. Enzimi povećavaju stope reakcija smanjenjem energetskog stanja tranzicije. Prvo, vezanje stvara niskoenergetski kompleks enzim-supstrat (ES). Drugo, enzim stabilizira stanje tranzicije tako da zahtijeva manje energije u odnosu na jednokatalitsku reakciju (ES ‡). Na kraju se kompleks enzim-proizvod (EP) disocira da oslobodi proizvod.

Enzimi mogu obaviti dvije ili više reakcija, tako da se termodinamički povoljna reakcija može koristiti u "pogonu", dok je termodinamički nepovoljna u kombinaciji kada je energija proizvoda niža od one kod podloge. Naprimjer, hidroliza [[ATP]] se često koristi za pogon druge hemijske reakcije.

== Kinetika == 
 {{multiple image
 | direction= vertical
 | width = 450
 | footer =

 | image1 = Enzyme mechanism 2.svg
 | alt1 = Dijagram nekatalizirane (supstrat - proizvod) i katalizirane reakcije (enzim + supstrat do kompleksa enzim/supstrat i to enzim + proizvod)
 | caption1 = Mehanizam hemijske reakcije sa i bez enzimske katalize. Enzim (E) veže [[podloga (biohemija)|supstrat]] (S) za stvaranje [[proizvod (biohemija)|proizvoda]] (P).

 | image2 = Michaelis Menten curve 2.svg
 | alt2 = Dvodimenzijalni prikaz koncentracije supstrata (x osa) vs. reakcijska stoma (y osa). <br>Ovaj oblik krive je hiperbolski. <br>Stopa reakcije je nula (0) na nultoj (0) koncentraciji supstrata, a na maksimalnoj koncentraciji supstrata je asimptotska.
 | caption2 = [[Michaelis–Menten kinetics|Saturacijska kriva]] enzimske reakcije pokazuje odnose između koncentracije supstrata i stope reakcije.
 }}
Istraživanja kinetike enzima su išla u pravcu odgovora na pitanje kako se vežu za podloge i pretvaraju ih u proizvode. Podaci o stopama koje se koriste u takvim analizama se obično dobijaju u [[enzimski test|enzimskim testovima]]. Godine [[1913]]. [[Leonor Michaelis]] i [[Maud Leonora Menten]] su predložili kvantitativnu teoriju kinetike enzima, koja se naziva [[Michaelis-Menten kinetika]]. Najveći doprinos Michaelisa i Mentena je u tome da se enzimska reakcija odvija u dvije faze. U prvoj, podloga se veže reverzibilno za enzim, stvarajući kompleks enzim-supstrat. To se ponekad (u njihovu čast) naziva Michaelis-Menten kompleks. Enzim zatim katalizira hemijski korak u reakciji koja oslobađa proizvod. Ovaj rad su dodatno razvili [[George Edward Briggs]] i [[John Burdon Sanderson Haldane]], od kojih potiču kinetičke jednačine koje su još uvijek i do danas u širokoj upotrebi.

Enzimske stope ovise o uslovima rastvora i koncentracije podloge. Za određivanje maksimalne brzine jedne enzimske reakcije, koncentracija supstrata se povećava po stalnoj stopi do vidljivog stvaranja proizvoda. Ovo je prikazano na krivulji zasićenja na desnoj strani. Zasićenje se događa jer, kako se povećava koncentracija supstrata, sve više i više slobodnog enzima se pretvara u ES kompleks njegovim vezanjem za podlogu. Na maksimalnu brzinu reakcije (''V''<sub>max</sub>) enzima, sva aktivna mjesta enzima su vezana za podlogu, a iznos ES kompleksa je isti kao i ukupan iznos enzima.
 
''V''<sub>max</sub> je samo jedan od nekoliko važnih kinetičkih parametara. Količina podloge koja je potrebna za postizanje određene stope reakcije je također važna. [[Michaelis-Menten konstanta]] (K<sub>m</sub>), predviđa koja je koncentracija supstrata potrebna za enzim do ispunjenja jedne polovine svoje maksimalne brzine reakcije. Uglavnom, svaki enzim ima poseban ''K''<sub>m</sub> za datu podlogu. Još jedna korisna konstanta je ''k''<sub>cat</sub>, koja se naziva i ''broj prometa'', što je broj molekula supstrata razgrađenih po jednom aktivnom mjestu, u sekundi.

Efikasnost enzima može se izraziti u smislu ''k''<sub>cat</sub>/''K''<sub>m</sub>. To se također zove specifična konstanta i uključuje stopu konstante za sve korake u reakciji do prvog ireverzibilnog koraka, uključujući i njega. Budući da specifična konstanta odražava i afinitet i katalitičke sposobnosti, korisna je za uporedno poređenje različitih enzima ili poređenje istog enzima na različitim podlogama. Teorijski maksimum za specifičnu konstantu se zove granica difuzija, koja je 10<sup>8</sup> do 10<sup>9</sup> (M<sup>−1</sup>s<sup>−1</sup>). U ovom trenutku svaki sudar enzima sa svojim supstratom će dovesti do katalize, a stopa stvaranje proizvoda nije ograničena brzinom reakcije, ali jeste stopom difuzije. Enzimi sa ove pozicije se nazivaju [[katalitsko savršenstvo]] ili ''kinetički savršeni''. Primjer takvih enzima su: [[trioza-fosfat izomeraza]], [[karboanhidraza]], [[acetilholinesteraza]], [[katalaza]], [[fumaraza]], β-[[laktamaza]] i [[superoksid dismutaza]]. Promet takvih enzima može doseći do nekoliko miliona reakcija u sekundi.
 
[[Michaelis-Mentenova kinetika]] se oslanja na [[zakon masovne akcije]], koji je izveden iz pretpostavki o slobodnoj [[difuzija|difuziji]] i termodinamičkim prelazima slučajnim sudarom. Mnogi [[Biohemija|biohemijski]] ili mobilni procesi značajno odstupaju od ovih uslova, zbog makromolekulske gužve i ograničenog molekulskog kretanja. Novijim pokušajima se proširuje model kompleksa za ispravku tih efekata.

== Inhibicija == 
{{multiple image
 | direction= vertical
 | width = 350
 | footer =

 | image1 = DHFR methotrexate inhibitor.svg
 | alt1 = 
 | caption1 = Enzimsko vezujuće mjesto koji bi inače vežalo supstrat može alternativno vezati [[kompeticijski inhibitor]], sprečavajući pristup podlozi. <br>[[Dihidrofolat reduktaza]] inhibira [[metotreksat]], koji sprečava vezivanje svoje podloge, [[folna kiselina|folne kiseline]]. <br>Vezivanja su prikazana u plavoj, inhibitor u zelenoj, a podloge u crnoj boji. ({{PDB|4QI9}})

 | image2 = Methotrexate vs folate 2.svg
 | alt2 = Dvodimenzionalni prikaz hemijske strukture folne kiseline i metotreksata osvjetljavaju razlike između dvije supstance (amidacija pirimidona i metilacija sekundarnog amina).
 | caption2 = Koenzim [[folna kiselina]] (lijevo) i anti[[kancer]]ni lijek [[metotreksat]] (desno) su slične strukture (razlike su prikazane zeleno). <br>Zato je methotreksat kompeticijski inhibitor mnogih enzima koji upotrebljavaju folate
 }}

Stope enzimskih reakcija mogu biti smanjene različitim vrstama [[inhibitor enzima|inhibitora enzima]].

=== Načini inhibicije ===
==== Konkurentna ====
[[Kompetitivni inhibitor]]i i podloge se ne mogu vezati na enzim u isto vrijeme. Često konkurentni inhibitori jako podsjećaju na pravi supstrat enzima. Naprimjer, lijek [[metotreksat]] je kompetitivni inhibitor enzima [[dihidrofolat reduktaza]], koji katalizira redukciju [[dihidrofolata]] u tetrahidrofolat. Sličnost između strukture dihidrofolata i ovog lijeka su prikazane na priloženoj slici. Ova vrsta inhibicije može se prevazići visokom koncentracijom podloge. U nekim slučajevima inhibitor se može vezati na neko drugo mjesto, nego na uobičajenom mjestu podloge i izazvati [[alosterni efekt]] promjenom oblika uobičajenih vezivanja na licu mjesta.

==== Nekompetitivna ====
[[Nekompetitivni inhibitor]] se veže i na drugo, osim za supstratno mjesto. Podloga i dalje obavezuje svojim uobičajenim afinitetom i stoga ''K''<sub>m</sub> ostaje isti. Međutim, inhibitor smanjuje katalitsku efikasnost enzima, tako da je ''V''<sub>max</sub> smanjen. Za razliku od konkurentske inhibicije, nekonkurentna se ne može prevazići visokom koncentracijom podloge.

==== Nekonkurentna ==== 
Jedan [[nekonkurentni inhibitor]] se ne može vezati na slobodni enzim, samo da stvori kompleks enzim-supstrat; ova vrsta inhibitora je najefikasnija u visokoj koncentraciji supstrata. U prisustvu inhibitora, kompleks enzim-supstrat je neaktivan. Ovakva inhibicija je relativno rijetka

==== Mješovita ====
[[Mješoviti inhibitor]] veže alosterna mjesta, a vezivanja supstrata i inhibitora utiču jedni na druge. Uloga enzima se smanjuje, ali ne izostaje kad su vezani za inhibitor. Ova vrsta inhibitora ne prati Michaelis-Menten jednadžbu.

==== Nepovratna ====
[[Nepovratan inhibitor]] trajno inaktivira enzim, obično stvaranjem [[kovalentna veza|kovalentne veze]] u proteinu. [[Penicilin]] i [[aspirin]] su uobičajeni lijekovi koji djeluju na ovaj način.

=== Uloge inhibitora === 
U mnogim organizmima, inhibitori mogu djelovati kao dio povratnih mehanizama. Ako enzim proizvodi prevelike količine jedne supstance u organizmu, a ta supstanca može djelovati kao inhibitor enzima na početak puta stvaranja proizvoda. Time uzrokuje sporiju proizvodnju supstance ili njen prekid kada postoji dovoljna količina proizvoda. Ovo je oblik negativne povratne informacije. Glavni metabolički putevi, kao što je [[ciklus limunske kiseline]] koriste ovaj mehanizam. 
Pošto inhibitori mijenjaju uloge enzima, često se koriste kao lijekovi. Mnogi od njih su dvojaki konkurentni inhibitori koji nalikuju izvornom supstratu za enzim, slično [[metotreksat]]u. Drugi dobro poznati primjeri uključuju [[statin]]e, koji se koriste za liječenje visoke masnoće ([[holesterol]]a), a tu su i [[inhibitor proteaze]] koje se koriste za liječenje [[retrovirus]]nih infekcija kao što je [[HIV]]. Čest primjer nepovratnog inhibitora koji se koristi kao lijek je [[aspirin]], koji inhibira [[COX-1]] i [[COX-2]] enzime koji proizvode upale glasnika prostaglandina.

Drugi inhibitori enzima su otrovi. Naprimjer, otrov [[cijanid]] je nepovratni inhibitor enzima koji se kombinira sa bakrom i željezom u aktivnom mjestu enzima [[citohrom c oksidaza|citohrom C oksidaze]] i blokiraju [[ćelijsko disanje]].

== Biološka funkcija ==
Enzimi imaju širok spektar funkcija unutar živih organizama. Oni su neophodni za signalnu regulacijuj u ćeliji, često preko [[kinaza]] i [[fosfataza]]. Oni također stvaraju pokret, [[miozin]]a hidrolizirajući [[ATP]] i uzrokujući [[mišić]]na skupljanja, a također su opterećeni i oko ćelije, kao dijela citoskeleta. Druge ATPaze u ćelijskoj membrani su [[Ionska pumpa|ionske pumpe]] uključene u [[aktivni transport]]. Enzimi su također učestvuju i u više egzotičnih uloga, kao što je [[fluciferaza]] koja dovodi do stvaranja svjetlosti kod ([[Insekti|insekata]]) svitaca. [[Virus]]i također mogu sadržavati enzime za inficiranje ćelija, kao što su [[aHIV]] [[integraze]] i [[reverzna transkriptaza]] ili za oslobađanje ćelija od virusa, kao što je virus [[gripa]] – [[neuraminidaza]].

Važna uloga enzima je u [[probava|probavnom traktu]] životinja. Enzimi kao što su [[amilaza]] i [[proteaza]] razbijaju velike molekule ([[skrob]] ili [[protein]]e) na manje. Na taj način se u crijevima mogu apsorbirati. Škrobne molekule su prevelike da bi se apsorbirale direktno iz crijeva, ali enzimi hidrolizuju njihove lance u manje molekule, kao što su [[maltoza]] i na kraju [[glukoza]], koja se može upijati. Različiti enzimi vare različite supstance iz hrane. [[Preživari]], koji uzimaju [[biljojed]]nu hranu, preko [[mikroorganizmi|mikroorganizama]] u crijevima proizvode enzim, koji razlaže [[celuloza|celulozu]] ćelijskih zidova biljnih vlakana.

=== Metabolizam === 
[[Datoteka:Glycolysis metabolic pathway.svg|thumb|480px|alt=Dijagram glikolitskog puta metabolizma počevši od glukoze da krajnjeg piruvata preko nekoliko međuproizvoda.<br>Svaki korak na tom putu je kataliziran jedinstvenim enzimom.]]

[[Metabolički put]] [[glikoliza|glikolize]] oslobađa energiju pretvaranjem [[glukoza|glukoze]] u [[piruvat]], preko niza prelaznih [[metabolit]]a. Svaku hemijsku promjenu (crvena kutija na slici) obavlja drugi enzim.
Nekoliko enzima u određenom redoslijedu mogu djelovati zajedno, stvarajući tako metaboličkie puteve. U metaboličkom putu jedan enzim uzima proizvod drugog, prethodnog enzima kao supstrat. Nakon katalitske reakcije, proizvod se zatim prenosi za djelovanje narednog enzima. Ponekad više od jednog enzima može katalizirati istu reakciju paralelno, što može dovesti do složenijeg toka. Tako naprimjer, stalno niska aktivnost jednog enzima dovodi do indukcijske visoke aktivnosti drugog enzima.<ref>Voet D., Voet J. (1995): Biochemistry, 2nd Ed. Wiley, http://www.wiley.com/college/math/chem/cg/sales/voet.html.</ref><ref>Laidler K. J. (1978): Physical chemistry with biological applications. Benjamin/Cummings, Menlo Park, {{ISBN|0-8053-5680-0}}.</ref><ref>Kapur Pojskić L., Ed. (2014): Uvod u genetičko inženjerstvo i biotehnologiju, 2. izdanje. Institut za genetičko inženjerstvo i biotehnologiju (INGEB), Sarajevo, {{ISBN|978-9958-9344-8-3}}.</ref><ref>Međedović S., Maslić E., Hadžiselimović R. (2000): Biologija 2. Svjetlost, Sarajevo, {{ISBN|9958-10-222-6}}.</ref><ref>Hunter G. K. (2000): Vital Forces. The discovery of the molecular basis of life. Academic Press, London 2000, {{ISBN|0-12-361811-8}}.</ref><ref>Nelson D. L., Cox M. M. (2013): Lehninger principles of biochemistry. W. H. Freeman and Co., {{ISBN|978-1-4641-0962-1}}.</ref>
Bez enzima nemoguće je govoriti o metabolizmu, kao ni napretku kroz njegove korake i ne može biti uređenosti sistema za potrebe ćelije. Veći dio središnjeg metabolizma podešen je na nekoliko ključnih koraka, obično putem enzima, čija djelatnost uključuje hidrolizu [[ATP]]-a. Zbog toga što ova reakcija proizvodi toliko energije, druge reakcije koje su [[termodinamika|termodinamički nepovoljne]] mogu biti spojene sa hidrolizom ATP i ukupnim nizom povezanih metaboličkih reakcija.<ref>Hall J. E., Guyton A. C. (2006): Textbook of medical physiology, 11th edition. Elsevier Saunders, St. Louis, Mo, {{ISBN|0-7216-0240-1}}.</ref>

=== Kontrola aktivnosti ===
Postoje najčešće upotrebljavani načini kontrole aktivnosti enzima u ćeliji.

=== Uređivanje ===
Enzimi mogu pomoću drugih molekula biti ili aktivirani ili inhibirani. Naprimjer, krajnji proizvodi metaboličkih puteva su često inhibitori jednog od prvih enzima u njemu. Obično je prvi korak nepovratan, a naziva se "sveti korak"). Time se podešava količina krajnjeg proizvoda odgovarajućeg puta. Takav mehanizam podešavanja se naziva [[negativni mehanizam povratne informacije]], jer je iznos krajnjeg proizvoda proizveden podešavanjem prema vlastitim koncentracijama. Negativni mehanizam povratne informacije može učinkovito prilagoditi brzinu sinteze povezujućih metabolita, prema zahtjevima ćelijskih potreba. Ovo pomaže efikasnom izdvajanju materijala u ekonomiji energije, a to sprečava višak proizvodnje gotovih proizvoda kao i drugih [[homeostazua|homeostaznih]] podešavanja. Kontrola enzimskih akcija pomaže održavanju stabilnog unutrašnjeg okruženja u živim organizmima.

=== Posttranslacijske promjene ===
U primjere [[posttranslacijska modifikacija|posttranslacijskih promjena]] spadaju: [[fosforilacija]], [[miristilacija]] i [[glikolizacija]].<ref name = "Suzuki_2015_8">{{cite book | Suzuki H | title = How Enzymes Work: From Structure to Function | publisher = CRC Press | location = Boca Raton, FL | year = 2015 | isbn = 978-981-4463-92-8 | chapter = Chapter 8: Control of Enzyme Activity | pages = 141–69 }}</ref> Naprimjer, u odgovoru na [[insulin]] prilikom fosforilacije učestvuje više enzima, među kojima je i [[glikogen]]ska [[sintaza]], koja pomaže u kontroli sinteze ili raspadu glikogena. Također, omogućuje i ćelijski odgovor na promjene količine [[šećer]]a u [[krv]]i.<ref name = "Doble_2003">{{cite journal | Doble BW, Woodgett JR | title = GSK-3: tricks of the trade for a multi-tasking kinase | journal = Journal of Cell Science | volume = 116 | issue = Pt 7 | pages = 1175–86 | date = april 2003 | pmid = 12615961 | pmc = 3006448 | doi = 10.1242/jcs.00384 }}</ref>  Još jedan primjer posttranslacijskih promjena je razgradnja polipeptidnih lanaca [[himotripsin]]om, probavnom [[proteaza|proteazom]], koja se proizvodi u neaktivnom obliku kao [[himotripsinogen]] u [[pankreas|gušterači]] i prelazi u [[želudac]] gdje ee aktivira. Ovo zaustavlja enzim iz [[pankreas]]a ili drugih tkiva prije nego što uđe u probavu. Ova vrsta neaktivnih prethodnica enzima je poznata kao [[zimogen]]i ili proenzimi.
 
=== Količina ===
Proizvodnju enzima ([[transkripcija]]) i [[translacija]] odgovarajućih [[gen]]a ćelija može se povećati ili umanjiti, kao odgovor na promjene u njenom okruženju. Ovaj oblik [[regulacija gena|regulacije gena]] se zove [[indukcija enzima]]. Naprimjer, [[bakterije]] mogu postati [[rezistentnost|otporne]] na [[antibiotik]]e kao što je [[penicilin]], jer enzim pod nazivom beta-[[laktamaza]] izazva hidrolizu ključnog [[beta-laktamski prsten|beta-laktamskog prstena]] unutar molekule penicilina.<ref name="pmid8452343">{{cite journal | Bennett PM, Chopra I | title = Molecular basis of beta-lactamase induction in bacteria | journal = Antimicrob. Agents Chemother. | volume = 37 | issue = 2 | pages = 153–8 | year = 1993 | pmid = 8452343 | pmc = 187630 | doi = 10.1128/aac.37.2.153}}</ref> Drugi primjer dolazi od enzima u [[jetra|jetri]] koji se naziva [[citohtom P450 oksidaza|citohrom P450 oksidaza]], koji su važni u [[metabolizam|metabolizmu]] lijekova. Unošenje ili inhibicija ovih enzima može izazvati međudejstva kod lijekova. Razina enzima može biti podešena promjenom stope raspada enzima.<ref name = "Skett_Gibson_2001">{{cite book | Skett P, Gibson GG | title = Introduction to Drug Metabolism | url = https://archive.org/details/introductiontodr00gibs | date = 2001 | publisher = Nelson Thornes Publishers | location = Cheltenham, UK | isbn = 978-0748760114 | pages = [https://archive.org/details/introductiontodr00gibs/page/n95 87]–118 | edition = 3 | chapter = Chapter 3: Induction and Inhibition of Drug Metabolism }}</ref>

=== Subćelijska raspodjela === 
Enzimi mogu djelovati u procesima diobe u cijeloj ćeliji ili u različitim putevima metabolizma koji se javljaju u različitim ćelijskim dijelovima i strukturama. Naprimjer, [[masne kiseline]] sintetiziraju jednu grupu enzima u citosolu, [[endoplazmatičnog retikulum|endoplazmatskom retikulumu]] i [[Golgijev aparat|Golgijevom aparatu]]. Pri tom koriste različite skupove enzima kao izvore energije u [[mitohondrija]]ma, putem [[oksidacija|β-oksidacije]].<ref>{{cite journal | Faergeman NJ, Knudsen J | title = Role of long-chain fatty acyl-CoA esters in the regulation of metabolism and in cell signalling | journal = The Biochemical Journal | volume = 323 | issue = Pt 1 | pages = 1–12 | date = april 1997 | pmid = 9173866 | pmc = 1218279 | doi = 10.1042/bj3230001 }}</ref> Kod ljudi, različitih enzimi mogu promijeniti stepen [[proton]]acije (u [[citoplazma|citoplazmi]] bivaju neutralni, a u [[lizosom]]ima kiseli) ili oksidativne upotrebe. Dobar primjer je njihova oksidacija u [[periplazma|periplazmi]] ili njihovo ograničavanje u [[citoplazma|citoplazmi]], što opet utiče na aktivnost enzima.

=== Specijalizirani organi === 
Kod [[eukarioti|višećelijskih eukariota]], ćelije u različitim organima i tkivima imaju različite obrasce [[ekspresija gena|ekspresije gena]]. Zbog toga imaju različite skupove enzima (poznate kao [[izoenzim]]i), koji su na raspolaganju prilikom [[metabolizam|metaboličkih reakcija]]. Ovo daje mehanizam za podešavanje ukupnog metabolizma u organizmu. Naprimjer, [[heksozakinaza]] koja je prvi enzim u [[glikoliza|glikoliznom putu]], ima posebni oblik koji se zove [[glukokinaza]], izražena u [[jetra|jetri]] i [[pankreas|gušterači]], a ima i niži afinitet za glukozu.<ref>{{cite journal | Kamata K, Mitsuya M, Nishimura T, Eiki J, Nagata Y | title = Structural basis for allosteric regulation of the monomeric allosteric enzyme human glucokinase | journal = Structure | volume = 12 | issue = 3 | pages = 429–38 | date = mart 2004 | pmid = 15016359 | doi = 10.1016/j.str.2004.02.005 }}</ref> Međutim, još uvijek je osjetljiviji na količinu glukoze. Ovaj enzim je uključen u kontrolu [[šećer|šećera u krvi]] i podešavanje prilikom proizvodnje [[insulin]]a.<ref>{{cite journal | Froguel P, Zouali H, Vionnet N, Velho G, Vaxillaire M, Sun F, Lesage S, Stoffel M, Takeda J, Passa P | title = Familial hyperglycemia due to mutations in glucokinase. Definition of a subtype of diabetes mellitus | journal = The New England Journal of Medicine | volume = 328 | issue = 10 | pages = 697–702 | date = mart 1993 | pmid = 8433729 | doi = 10.1056/NEJM199303113281005 }}</ref>

== Dejstvo kod liječenja raznih bolesti ==
[[Datoteka:Phenylalanine hydroxylase mutations.svg| mini|400px|Dijagram fenilalanin hidrokslaze sa vezanim kofaktorom, koenzimom i supstratom<br>[[Fenilalanin hidroksilaza]] ima preko 300 različitih vrsta mutacija u cijeloj strukturi, a uzrok je [[fenilketonurija|fenilketonurije]].<br> [[Fenilalanin]]ske podloge i [[tetrahidrobiopterin]]ski [[koenzim]] (crno) i Fe<sup>2+</sup> kofaktor (žuto)]]
Pošto su enzimi od suštinske važnosti za strogu kontrolu aktivnosti za održavanje [[homeostaza|homeostaze]], bilo koji kvar ([[mutacija]], hiperprodukcija, nedovoljna ili [[delecija (genetika)|delecija]]) jednog kritičnog enzima može dovesti do nasljednih bolesti. Kvar samo jedne vrste enzima, od hiljada vrsta koje su prisutne u ljudskom tijelu, može biti fatalan. Primjer fatalne [[genetika|genetski]] uslovljene bolesti zbog enzimskog kvara je [[Tay-Sachsova bolest]], u kojoj pacijenti nemaju enzim [[heksosaminidaza|heksosaminidazu]].

Nedostatak enzima je najćešći kod fenilketonurije. Mnoge različite mutacije jedne aminokiseline u enzimu [[fenilalanin hidroksilaza]], koji katalizira prvi korak u degradaciji [[fenilalanin]]a, dovodi do nagomilavanja fenilalanin ai srodnih proizvoda. Neke mutacije u aktivnom mjestu neposredno ometaju vezivanje i katalizu, ali mnoge su daleko od aktivnog mjesta i smanjuju aktivnost i destabilizaciju strukture proteina ili utiču na pravilnu oligomerizaciju. To može izazvati intelektualnu invalidnost, ako se bolest pravovremeno ne liječi. Drugi primjer je nedostatak [[pseudoholinesteraza|pseudoholinesteraze]], pri kojem je umanjena sposobnost organizma da razgrađuje [[holin|holin esterske]] lijekove. Oralna primjena enzima može da se koristi za liječenje nekih funkcijskih nedostataka enzima, kao što je [[insuficijencija pankreasa]] i [[netolerancija laktoze]].<ref>{{cite journal | Fieker A, Philpott J, Armand M | title = Enzyme replacement therapy for pancreatic insufficiency: present and future | journal = Clinical and Experimental Gastroenterology | volume = 4 | pages = 55–73 | date = 2011 | pmid = 21753892 | pmc = 3132852 | doi = 10.2147/CEG.S17634 }}</ref><ref>{{cite journal | Misselwitz B, Pohl D, Frühauf H, Fried M, Vavricka SR, Fox M | title = Lactose malabsorption and intolerance: pathogenesis, diagnosis and treatment | journal = United European Gastroenterology Journal | volume = 1 | issue = 3 | pages = 151–9 | date = juni 2013 | pmid = 24917953 | pmc = 4040760 | doi = 10.1177/2050640613484463 }}</ref>
 
Drugi način poremećaja uloge enzima može uzrokovati bolesti koje su posljedica [[mutacija|geminativnih mutacija]] [[gen]]a koji kodiraju enzime prilikom [[reparacija DNK|reparacije DNK]]. Nedostatak ovih enzima izazva rak, jer ćelije su manje sposobne da poprave mutacije u njihovom [[genom]]u. To uzrokuje sporo akumuliranje mutacija, a rezultat ovoga je razvoj [[kancer|raka]]. Jedan primjer nasljednog sindroma  je ''[[Xeroderma pigmetosum]]'', što dovodi do razvoja [[rak kože|raka kože]], u odgovoru čak i na najmanje izlaganje [[UV zračenje|ultraljubičastom svjetlu]].

== Konvencijsko imenovanje == 
Imenovanje enzima standardno potiče iz naziva podloge ili katalizirane hemijske reakcije uz [[sufiks]] –'''''aza'''''. Primjeri su: [[laktaza]], [[alkohol dehidrogenaza]] i [[DNK polimeraza]]. Različiti enzimi koji kataliziraju iste hemijske reakcije nazivaju se izoenzimi. 
[[Međunarodna unija za biohemiju i molekularnu biologiju]] je razvila nomenklaturu za enzime, po [[EC broj]]evima. Svaki enzim je opisan nizom od četiri broja kojima prethodi "EC". Prvi broj dijeli enzime na osnovu njihovog mehanizma djelovanja. Podjela na najvišem nivou je:

*EC 1, [[Oksidoreduktaza|Oksidoreduktaze]]: kataliziraju reakcije oksidacije/redukcije;
*EC 2, [[Transferaza|Transferaze]]: premještaju funkcijske grupe (npr. metil ili fosfatnu grupu);
*EC 3, [[Hidrolaze]]: kataliziraju hidrolize različitih veza; 
*EC 4, [[Lijaze]]: Cijepaju razne veze, osim hidrolize i oksidacije;
*EC 5, [[Izomeraze]]: kataliziraju izomerizacijske promjene u okviru jedne molekule;
*EC 6, [[Ligaza|Ligaze]]: Kataliziraju spajanje dvije molekule s kovalentnim vezama.

Ove sekcije su podijeljene po drugim karakteristikama, kao što su: podloge, proizvodi i hemijski mehanizmi. Enzim u potpunosti određuju četiri numeričke oznake. Naprimjer, [[heksozakinaza]] (EC 2.7.1.1) je [[transferaza]] (EC 2) koja dodaje fosfatnu grupu (EC 2.7) na heksozni šećer, molekulu koja sadrži alkoholnu grupu (EC 2.7.1).

== Industrijska primjena == 
Enzimi se koriste u hemijskoj industriji kao i u drugim industrijskim granama, kada su potrebni posebni katalizatori. Enzimi su općenito ograničeni po broju reakcija koje su evoluirale za katalizu, kao i nedostatku stabilnosti u organskim otapalima i na visokim temperaturama. Kao posljedica toga, [[proteinsko inženjerstvo]] je aktivno područje istraživanja i objedinjuje pokušaje stvaranja novih enzima sa širokim svojstvima, bilo po racionalnom dizajnu ili evoluciji ''[[in vitro]]''.<ref>{{cite journal | Renugopalakrishnan V, Garduño-Juárez R, Narasimhan G, Verma CS, Wei X, Li P | title = Rational design of thermally stable proteins: relevance to bionanotechnology | journal = Journal of Nanoscience and Nanotechnology | volume = 5 | issue = 11 | pages = 1759–1767 | date = novembar 2005 | pmid = 16433409 | doi = 10.1166/jnn.2005.441 }}</ref><ref>{{cite journal | vauthors = Hult K, Berglund P | title = Engineered enzymes for improved organic synthesis | journal = Current Opinion in Biotechnology | volume = 14 | issue = 4 | pages = 395–400 | date = august 2003 | pmid = 12943848 | doi = 10.1016/S0958-1669(03)00095-8 }}</ref> Ti napori su sve uspješniji, a nekoliko enzima sada su dizajnirani "od nule" da kataliziraji reakcije koje se ne javljaju u prirodi.<ref>{{cite journal | Jiang L, Althoff EA, Clemente FR, Doyle L, Röthlisberger D, Zanghellini A, Gallaher JL, Betker JL, Tanaka F, Barbas CF, Hilvert D, Houk KN, Stoddard BL, Baker D | title = De novo computational design of retro-aldol enzymes | journal = Science | volume = 319 | issue = 5868 | pages = 1387–91 | date = mart 2008 | pmid = 18323453 | pmc = 3431203 | doi = 10.1126/science.1152692 | bibcode = 2008Sci...319.1387J }}</ref>

*'''Uobičajene oblasti primjene enzima u industriji i domaćinstvu'''

{| class="wikitable"
|- style="text-align:center;"
! style="width:24%; "|Primjena 
! style="width:38%; "|Enzim
! style="width:38%; "|Korist
|- valign="top"
| style="border-top:solid 3px #aaa;" rowspan="2"|'''[[Biogorivo|Industrija biogoriva]]'''
| style="border-top:solid 3px #aaa;"|[[Celulaze]]
| style="border-top:solid 3px #aaa;"|Razlaganje celuloze u [[šećer]]e koji mogu fermentirati za proizvodnu celuloznog [[etanol]]a<ref name="cheng">{{cite journal | Sun Y, Cheng J | title = Hydrolysis of lignocellulosic materials for ethanol production: a review | journal = Bioresource Technology | volume = 83 | issue = 1 | pages = 1–11 | date = maj 2002 | pmid = 12058826 | doi = 10.1016/S0960-8524(01)00212-7 }}</ref>
|- valign="top"
| [[Ligninaze]]
| Pred-tretman [[biomasa|biomase]] za proizvodnju biogoriva.<ref name="cheng" />
|- valign="top"
| style="border-top:solid 3px #aaa;" rowspan="2"| '''[[Biološki deterdžeent]]i'''
| style="border-top:solid 3px #aaa;"|[[Proteaze]], [[amilaze]], [[lipaze]]
| style="border-top:solid 3px #aaa;"|Otklanjanje proteina, škroba i masti ili uljnih boja sa odjeće i posuđa<ref name="Kirk">{{cite journal |  Kirk O, Borchert TV, Fuglsang CC | title = Industrial enzyme applications | journal = Current Opinion in Biotechnology | date = august 2002 | volume = 13 | issue = 4 | pages = 345–351 | doi = 10.1016/S0958-1669(02)00328-2}}</ref>
|- valign="top"
| [[Mananaza|Mananaze]]
| Otklanjanje boja hrane od uobičajenih aditiva<ref name="Kirk" />
|- valign="top"
| style="border-top:solid 3px #aaa;" rowspan="4"| '''[[Pivo|Pivarska industrija]]'''
| style="border-top:solid 3px #aaa;"|[[Amilaza]], [[glukanaza|glukanaze]], [[proteaze]]
| style="border-top:solid 3px #aaa;"|Dijeljenje [[polisaharid]]a i [[protein]]a u [[slad]]<ref name="briggs">{{cite book | last1 = Briggs | first1 = Dennis E. | title = Malts and Malting | url = https://archive.org/details/maltsmalting0000brig | date = 1998 | publisher = Blackie Academic | location = London | isbn = 978-0412298004 | edition = 1st | name-list-format = vanc }}</ref>
|- valign="top"
|[[Beta glukanaza|β Glukanaze]]
| Poboljšanje izražaja i karakteristika filtracije piva
|- valign="top"
| [[Amiloglukosidaza|Amiloglukozidaze]] i [[pululanaza|pululanaze]]
|Proizvodnja bezalkoholnog [[pivo|piva]] i prilagođavanje fermentabilnosti<ref name="briggs"/>
|- valign="top"
| [[Acetolaktat dekarboksilaza]] (ALDC)
| Povećanje uspješnosti fermentacije, redukcijom formacija [[diacetiil]]a<ref>{{cite journal | Dulieu C, Moll M, Boudrant J, Poncelet D | title = Improved performances and control of beer fermentation using encapsulated alpha-acetolactate decarboxylase and modeling | journal = Biotechnology Progress | volume = 16 | issue = 6 | pages = 958–65 | pmid = 11101321 | doi = 10.1021/bp000128k }}</ref>
|- valign="top"
| style="border-top:solid 3px #aaa;"|'''[[Kulinarstvo]]'''
| style="border-top:solid 3px #aaa;"|[[Papain]]
| style="border-top:solid 3px #aaa;"|Smekšavanje mesa za kuhanje<ref>{{cite book | first1 = Rodrigo | last1 =Tarté | title = Ingredients in Meat Products Properties, Functionality and Applications | url = https://archive.org/details/ingredientsmeatp00tart | date = 2008 | publisher = Springer | location = New York | isbn = 978-0-387-71327-4 | pages = [https://archive.org/details/ingredientsmeatp00tart/page/n181 177]| name-list-format = vanc}}</ref>
|- valign="top"
| style="border-top:solid 3px #aaa;" rowspan="2"| '''[[Hrana|Prehrambena industrija]]'''
| style = "border-top:solid 3px #aaa;"|[[Renin]]
| style="border-top:solid 3px #aaa;"|[[Hidroliza]] proteina u proizvodnji [[sir]]a<ref>{{Cite web|url=http://www.gmo-compass.org/eng/database/enzymes/83.chymosin.html|title=Chymosin - GMO Database|date=4. 12. 2016|website=web.archive.org|access-date=3. 8. 2023|archive-date=4. 12. 2016|archive-url=https://web.archive.org/web/20161204162138/http://www.gmo-compass.org/eng/database/enzymes/83.chymosin.html|url-status=bot: unknown}}</ref>
|- valign="top"
| [[Lipaze]]
| Proizvodnja [[sir|sira Camembert]] i [[plavi sir|plavih sireva]], kao što je [[Roquefort]]<ref>{{cite journal | Molimard P, Spinnler HE | title = Review: Compounds Involved in the Flavor of Surface Mold-Ripened Cheeses: Origins and Properties | url = https://archive.org/details/sim_journal-of-dairy-science_1996-02_79_2/page/169 | journal = Journal of Dairy Science | date = februar 1996 | volume = 79 | issue = 2 | pages = 169–184 | doi = 10.3168/jds.S0022-0302(96)76348-8}}</ref>
|- valign="top"
| style="border-top:solid 3px #aaa;" rowspan="4"| '''[[Hrana|Proizvodnja hrane]]'''
| style="border-top:solid 3px #aaa;"|[[Amilaze]]
| style="border-top:solid 3px #aaa;"|Proizvodnje [[šećer]]a od [[škrob]]a u pravljenju visoko [[fruktoza|fruktoznog]] [[kukuruz|kukuruznog sirupa]]<ref>{{cite journal | Guzmán-Maldonado H, Paredes-López O | title = Amylolytic enzymes and products derived from starch: a review | journal = Critical Reviews in Food Science and Nutrition | volume = 35 | issue = 5 | pages = 373–403 | date = septembar 1995 | pmid = 8573280 | doi = 10.1080/10408399509527706.}}</ref>
|- valign="top"
| [[Proteaze]]
| Smanjenje razine proteinskog [[flour]]a, kao u pravljenju [[keks|biskvit]]a<ref name="GMOdatabase"/>
|- valign="top"
||[[Tripsin]]
|Proizvodnja hipoalergijske hrane za bebe<ref name="GMOdatabase">{{cite web | url = http://www.gmo-compass.org/eng/database/enzymes/94.protease.html | title = Protease – GMO Database | author =  | authorlink =  | coauthors =  | date = 10. 7. 2010 | work = GMO Compass | publisher = European Union | access-date = 28. 2. 2015 | archive-url = https://web.archive.org/web/20150224164346/http://www.gmo-compass.org/eng/database/enzymes/94.protease.html | archive-date=24. 2. 2015 | url-status = dead }}</ref>
|- valign="top"
| [[Celulaze]], [[pektinaza|pektinaze]]
| Izbistravanje [[voće|voćnih sokova]] <ref>{{cite journal | Alkorta I, Garbisu C, Llama MJ, Serra JL | title = Industrial applications of pectic enzymes: a review | url = https://archive.org/details/sim_process-biochemistry_1998-01_33_1/page/21 | journal = Process Biochemistry | date = januar 1998 | volume = 33 | issue = 1 | pages = 21–28 | doi = 10.1016/S0032-9592(97)00046-0 }}</ref>
|- valign="top"
| style="border-top:solid 3px #aaa;"|'''[[Molekularna biologija]]'''
| style="border-top:solid 3px #aaa;"|[[Nukleaze]], [[DNK ligaza]] i [[polimeraze]]
| style="border-top:solid 3px #aaa;"|Upotreba [[restrikcijski enzim|restrikcijske digestije]] i reakcija [[PCR]] ([[polimerazna lančana reakcija]]) za kreiranje [[rekombinantna DNK|rekombinantne DNK]]<ref name="Stryer_2002"/>
|- valign="top"
| style="border-top:solid 3px #aaa;"|'''[[Papir|Industrija papira]]'''
| style="border-top:solid 3px #aaa;"|[[Ksilanaza|Ksilinaze]], [[hemicelulaza|hemicelulaze]] i [[lignin peroksidaza|lignin peroksidaze]]
| style="border-top:solid 3px #aaa;"|Otklanjanje [[lignin]]a iz [[natron|natronske pulpe]]<ref>{{cite journal | Bajpai P | title = Application of enzymes in the pulp and paper industry | journal = Biotechnology Progress | volume = 15 | issue = 2 | pages = 147–157 | date = mart 1999 | pmid = 10194388 | doi = 10.1021/bp990013k }}</ref>
|- valign="top"
| style="border-top:solid 3px #aaa;"|'''[[Higijena|Lična njega]]'''
| style="border-top:solid 3px #aaa;"|[[Proteaze]]
| style="border-top:solid 3px #aaa;"|Otklanjanje proteina sa [[kontaktno sočivo|kontaktnih sočiva]] u sprečavanju infekcija<ref>{{cite journal | Begley CG, Paragina S, Sporn A | title = An analysis of contact lens enzyme cleaners | journal = Journal of the American Optometric Association | volume = 61 | issue = 3 | pages = 190–4 | date = mart 1990 | pmid = 2186082 }}</ref>
|- valign="top"
| style="border-top:solid 3px #aaa;" rowspan="1"| '''[[Škrob|Industrija škrobnih proizvoda]] '''
| style="border-top:solid 3px #aaa;"| [[Amilaze]]
| style="border-top:solid 3px #aaa;"| Pretvaranje [[škrob]]a u [[glukoza|glukozu]] i različite izmijenjene [[šećer]]ne sirupe<ref>{{cite book | editor1-last = BeMiller | editor1-first = James N. | editor2-last = Whistler | editor2-first = Roy L. | title = Starch Chemistry and Technology | date = 2009 | publisher = Academic | location = London | isbn = 9780080926551 | edition=3rd | name-list-format = vanc | last1 = Farris | first1 = Paul L. | chapter = Economic Growth and Organization of the U.S. Starch Industry }}</ref>
|}

== Također pogledajte ==
*[[Metabolizam]]
*[[Aminokiselina]]
*[[Protein]]
*[[Genetički kod]]

== Reference ==
{{refspisak}}

== Vanjski linkovi ==
{{Portal|Biologija}}
{{Commonscat|Enzymes}}
* http://www.chem.qmul.ac.uk/iubmb/ IUBMB – Verzeichnis und Nomenklatur der Enzyme]
* http://www.brenda-enzymes.org/ BRENDA] umfangreiche Enzymdatenbank
* http://www.enzyme-database.org/index.php ExploreEnz – The Enzyme Database]
* http://www.expasy.org/enzyme/ Enzymdatenbank mit Suchmaschine]
* http://www.genome.ad.jp/kegg/pathway.html#amino KEGG Metabolic Pathway Database (graphische Darstellungen der biochemischen Reaktionen mit den dazugehörigen, systematisch identifizierten Enzymen)]

{{Prehrambena hemija}}

[[Kategorija:Enzimi| ]]
[[Kategorija:Biomolekule]]
[[Kategorija:Katalizatori]]
[[Kategorija:Metabolizam]]
[[Kategorija:Procesne hemikalije]]