Izvorni kôd stranice Citohrom bc

{{Infokutija protein 
| Symbol = UCR-TM
| Ime = Citohrom bc
| image = Cytochrome1ntz.PNG
| width =
| caption = Kristalna struktura mitohondrijskog citohrom bc kompleksa vezanog za [[ubikinon]].<ref name="pmid12885240">{{PDB|1ntz}}; {{cite journal | vauthors = Gao X, Wen X, Esser L, Quinn B, Yu L, Yu CA, Xia D | title = Structural basis for the quinone reduction in the bc1 complex: a comparative analysis of crystal structures of mitochondrial cytochrome bc1 with bound substrate and inhibitors at the Qi site | journal = Biochemistry | volume = 42 | issue = 30 | pages = 9067–80 |date=august 2003 | pmid = 12885240 | doi = 10.1021/bi0341814 }}</ref>
| Pfam = PF02921
| Pfam_clan =
| InterPro = IPR004192
| SMART =
| PROSITE =
| MEROPS =
| SCOP = 1be3
| TCDB = 3.D.3
| OPM family = 92
| OPM protein = 3cx5
| CAZy =
| CDD =
| Membranome superfamily = 258
}}
{{infokutija protein
|Symbol=UCR
| Name = Ubikvinol—citohrom-c reduktaza
| EC_number = 7.1.1.8
| CAS_number = 9027-03-6
| IUBMB_EC_number = 1/10/2/2
| GO_code = 0008121
| image =
| width =
| caption =
}}
[[slika:Complex III.png|thumb|280px|Shematski prikaz reakcija kompleksa III]]
'''Koenzim Q: citohrom ''c''– oksidoreduktaza''', koji se ponekad naziva '''citohrom ''bc''<sub>1</sub> kompleks''', a ponekad i '''kompleks III''', je treći kompleks u [[lanac transporta elektrona|lancu transporta elektrona]] ([[EC broj|EC1.10.2.2]]), igrajući ključnu ulogu u biohemijskom stvaranju [[ATP]]-a ([[oksidativna fosforilacija]]) . Kompleks III je multipodjedinični [[transmembranski protein]]i koji kodiraju i mitohondrijski ([[citohrom b]]) i jedarni [[genom]]i (sve druge podjedinice). Kompleks III je prisutan u [[mitohondrija]]ma svih životinja i svih aerobnih [[eukariot]]a i unutrašnjim membranama većine [[eubakterija]]. Mutacije u kompleksu III uzrokuju [[netolerancija na vježbanje|netoleranciju na vježbanje]] kao i multisistemske poremećaje. [[kompleks (hemija)|Kompleks]] bc1 sadrži 11 podjedinica, tri respiratorne [[podjedinica proteina|podjedinice]] (citohrom B, [[citohrom]] C1, Rieskeov protein), dva [[protein]]ska jezgra i šest niskomolekulskih [[protein]]a.

Ubikinol—[[citohrom-c]] [[reduktaza]] katalizira hemijsku reakciju

:QH<sub>2</sub> + 2 fericitohrom c<math>\rightleftharpoons</math> Q + 2 ferocitohrom c + 2 H<sup>+</sup>

Dakle, dva [[supstrat (biohemija)|supstrata]] ovog enzima su kinol (QH<sub>2</sub>) i feri– (Fe<sup>3+</sup>)[[citohrom c]], dok su njegova tri [[proizvod (hemija)|proizvoda]] [[kinon]] (Q), fero– (Fe<sup>2+</sup>) citohrom c i [[ion vodika|H< sup>+</sup>]].

Ovaj [[enzim]] pripada porodici [[oksidoreduktaza]], posebno onih koji djeluju na difenole i srodne tvari kao donor sa citohromom kao akceptorom. Ovaj enzim učestvuje u [[oksidacijska fosforilacija|oksidacijskoj fosforilaciji]]. Ima četiri [[kofaktor (biohemija)|kofaktora]]: [[citohrom C1|citohrom c<sub>1</sub>]], [[Citohrom b|citohrom b-562, citohrom b-566]] i 2-gvožđe [[feredoksin]] tipa [[Rieske protein|Rieske]].

== Nomenklatura ==

[[Lista enzima|Sistematski naziv]] ove klase enzima je '''ubikinol:fericitohrom-c oksidoreduktaza'''. Ostali nazivi u uobičajenoj upotrebi uključuju:
{|
|
* koenzim Q-citohrom c reduktaza,
* dihidrokoenzim Q-citohrom c reduktaza,
* smanjena ubikinon-citohrom c reduktaza, kompleks III,
* (mitohondrijski transport elektrona),
* ubikinon-citohrom c reduktaza,
* ubikinol-citohrom c oksidoreduktaza,
* reducirana koenzim Q-citohrom c reduktaza,
* ubikinon-citokrom c oksidoreduktaza,
* reducirana ubikinon-citokrom c oksidoreduktaza,
|
* mitohondrijski kompleks za transport elektrona III,
* ubikinol-citohrom c-2 oksidoreduktaza,
* ubikinon-citohrom b-c1 oksidoreduktaza,
* ubikinol-citohrom c2 reduktaza,
* ubikinol-citohrom c1 oksidoreduktaza,
* CoQH2-citohrom c oksidoreduktaza,
* ubihidrokinol: citohrom c oksidoreduktaza,
* koenzim QH2-citohrom c reduktaza, i
* QH2:citohrom c oksidoreduktaza.
|}

== Struktura ==
[[slika:Cytochrome bc1 complex.png|thumb|400px|Struktura kompleksa III]]
U poređenju sa ostalim glavnim podjedinicama koje pumpaju proton u [[lanac prenosa elektrona|lancu transporta elektrona]], broj pronađenih podjedinica može biti mali, čak do tri polipeptidna lanca. Ovaj broj se povećava, a kod viših životinja nalazi se jedanaest podjedinica.<ref name="pmid9651245">{{cite journal | vauthors = Iwata S, Lee JW, Okada K, Lee JK, Iwata M, Rasmussen B, Link TA, Ramaswamy S, Jap BK | title = Complete structure of the 11-subunit bovine mitochondrial cytochrome bc1 complex | journal = Science | volume = 281 | issue = 5373 | pages = 64–71 |date=juli 1998 | pmid = 9651245 | doi =10.1126/science.281.5373.64  | bibcode = 1998Sci...281...64I }}</ref> Tri podjedinice imaju [[proteaza|grupu proteza]]. [[Citohrom b|Podjedinica citohrom ''b'']] ima dva tipa ''b'' [[hem]]a (''b''<sub>L</sub> i ''b'' <sub>H</sub>), podjedinica citohroma ''c'' ima jedan hem ''c'' tipa ([[Citohrom C1|''c''<sub>1</sub>]]) , a Rieske podjedinica [[gvožđe]]-[[sumpor]]nog proteina (ISP) ima dva gvožđa, dva sumpora [[klaster gvožđe-sumpor]] (2Fe•2S).

Strukture kompleksa III: {{PDB|1KYO}}, {{PDB|1L0L}}

== Sastav kompleksa ==

Kod kičmenjaka, kompleks bc<sub>1</sub>, ili kompleks III, sadrži 11 podjedinica: tri respiratorne podjedinice, dva jezgrarna proteina i šest proteina niske molekulske težine.<ref name="pmid9565029">{{cite journal | vauthors=Zhang Z, Huang L, Shulmeister VM, Chi YI, Kim KK, Hung LW| title=Electron transfer by domain movement in cytochrome bc1. | journal=Nature | year= 1998 | volume= 392 | issue= 6677 | pages= 677–84 | doi=10.1038/33612 | pmid=9565029  | bibcode=1998Natur.392..677Z | s2cid=4380033 |display-authors=etal}}</ref><ref name="pmid22690928">{{cite journal| vauthors=Hao GF, Wang F, Li H, Zhu XL, Yang WC, Huang LS| title=Computational discovery of picomolar Q(o) site inhibitors of cytochrome bc1 complex. | journal=J Am Chem Soc | year= 2012 | volume= 134 | issue= 27 | pages= 11168–76 | doi=10.1021/ja3001908 | pmid=22690928  |display-authors=etal}}</ref> Proteobacterial complexes may contain as few as three subunits.<ref name=yang1984>{{cite journal |pmid=3017970 |vauthors=Yang XH, Trumpower BL |year=1986 |journal=J Biol Chem  |volume=261 |issue=26 |pages=12282–9 |title=Purification of a three-subunit ubiquinol-cytochrome c oxidoreductase complex from Paracoccus denitrificans|doi=10.1016/S0021-9258(18)67236-9 |doi-access=free }}</ref>

=== Tabela sastava podjedinica kompleksa III ===
{|border=1
!Redni broj
!Naziv podjedinice
![[ljudi|Ljudski]] protein
!Opis proteina iz [[UniProt]]
![[Pfam]] porodica sa ljudskim proteinima
|-
|'''Proteini respiratorne podjedinice'''
|-''
|-
| 1 || MT-CYB / Cyt b || [[MT-CYB|CYB_HUMAN]] || Citohrom b || {{Pfam|PF13631 }}
|-
| 2 || CYC1 / Cyt c1 || [[CYC1|CY1_HUMAN]] || Citokhom c1, hem protein, mitohondrijski || {{Pfam|PF02167 }}
|-
| 3 || Rieske / UCR1 || [[UQCRFS1|UCRI_HUMAN]] || Podjedinica kompleksa citokroma b-c1 Rieske, mitohondrijska [[EC broj|EC: 1.10.2.2]] || {{Pfam|PF02921 }}, {{Pfam|PF00355 }}
|-
|-
|'''Podjedinice jezgra proteina'''
|-
| 4 || QCR1 / SU1 || [[UQCRC1|QCR1_HUMAN]] || Podjedinica 1 kompleksa citohroma b-c1, mitohondrijska || {{Pfam|PF00675}}, {{Pfam|PF05193}}
|-
| 5 || QCR2 / SU2 || [[UQCRC2|QCR2_HUMAN]] || Podjedinica 2 kompleksa citohroma b-c1, mitohondrijska || {{Pfam|PF00675}}, {{Pfam|PF05193}}
|-
|-
|'''Proteinske podjedinice niske molekulske težine'''
|-
| 6 || QCR6 / SU6 || [[UQCRH|QCR6_HUMAN]] || Podjedinica 6 kompleksa citohroma b-c1, mitohondrijska || {{Pfam|PF02320 }}
|-
| 7 || QCR7 / SU7 || [[UQCRB|QCR7_HUMAN]] || Podjedinica 7 kompleksa citohroma b-c1 || {{Pfam|PF02271 }}
|-
| 8 || QCR8 / SU8 || [[UQCRQ|QCR8_HUMAN]] || Podjedinica 8 kompleksa citohroma b-c1 || {{Pfam|PF02939 }}
|-
| 9 || QCR9 / SU9 / UCRC || [[UQCR10|QCR9_HUMAN]]<sup>'''a'''</sup> || Podjedinica 9 kompleksa citohroma b-c1 || {{Pfam|PF09165 }}
|-
| 10 || QCR10 / SU10 || [[UCRC|QCR10_HUMAN]] || Podjedinica 10 kompleksa citohroma b-c1 || {{Pfam|PF05365 }}
|-
| 11 || QCR11 / SU11 || [[UQCR11|QCR11_HUMAN]] || Podjedinica 11 kompleksa citohroma b-c1 || {{Pfam|PF08997 }}
|-
|}
* <sup>'''a'''</sup> Kod kičmenjaka, proizvod cijepanja od 8 kDa sa [[N-terminal]]a Rieske proteina ([[signalni peptid]]) zadržava se u kompleksu kao podjedinica 9. Tako podjedinice 10 i 11 odgovaraju gljivičnim QCR9p i QCR10p.

== Reakcija ==
Ovaj enzim katalizira redukciju [[Citohrom c|citohroma ''c'']] za
oksidacija [[koenzim Q|koenzima Q]] (CoQ) i istovremeno pumpanje 4 [[proton]]a iz mitohondrijskog matriksa u intermembranski prostor:
: QH<sub>2</sub> + 2 citohrom ''c'' (Fe<sup>III</sup>)  + 2 H{{su|p=+|b=in}} → Q + 2 citohrom ''c'' (Fe<sup>II</sup>) + 4 H{{su|p=+|b=out}}

U procesu koji se zove [[Q ciklus]],<ref name="pmid15047094">{{cite book | vauthors = Kramer DM, Roberts AG, Muller F, Cape J, Bowman MK | title = Quinones and Quinone Enzymes, Part B | chapter = Q-cycle bypass reactions at the Qo site of the cytochrome bc1 (and related) complexes | journal = Meth. Enzymol. | volume = 382 | pages = 21–45 | year = 2004 | pmid = 15047094 | doi = 10.1016/S0076-6879(04)82002-0 | series = Methods in Enzymology | isbn = 978-0-12-182786-1 }}</ref><ref name="pmid14977419">{{cite journal | author = Crofts AR | title = The cytochrome bc1 complex: function in the context of structure | url = https://archive.org/details/sim_annual-review-of-physiology_2004_66/page/689 | journal = Annu. Rev. Physiol. | volume = 66 | pages = 689–733 | year = 2004 | pmid = 14977419 | doi = 10.1146/annurev.physiol.66.032102.150251 }}</ref> dva protona troše se iz matrice (M), četiri protona se oslobađaju u intermembranski prostor (IM) i dva elektrona se prenose na citohrom ''c''.

== Mehanizam reakcije==
[[Slika:Theqcycle.gif|thumb|400px| Q ciklus]]
Mehanizam reakcije za kompleks III (citohrom bc1, koenzim Q: citohrom C-oksidoreduktaza) poznat je kao ubikinon ("Q") ciklus. U ovom ciklusu četiri protona se oslobađaju na pozitivnu "P" stranu (međumembranski prostor), ali samo dva protona preuzimaju se sa negativne "N" strane (matrica). Kao rezultat, [[protonski gradijent]] formira se preko membrane. U ukupnoj reakciji, dva [[ubikinol]]a oksidiraju se u [[ubikinon]], a jedan [[ubikinon]] reducira se u [[ubiquinol]]. U kompletnom mehanizmu, dva elektrona prenose se sa ubikinol na ubikinon, preko dva intermedijera citohroma c.

'''Sveukupno''':
* 2 x QH<sub>2</sub> '''oksidirano''' do Q
* 1 x Q '''reducirano''' do QH<sub>2</sub>
* 2 x Cyt c '''reducirano'''
* 4 x H<sup>+</sup> otpušteno u intermembranski prostor
* 2 x H<sup>+</sup> pokupljeno iz matrice

Reakcija se odvija prema sljedećim koracima:

'''Prvi krug''':
# Citohrom b vezuje ubikinol i ubikinon.
# 2Fe/2S centar i B<sub>L</sub> [[hem]] povlače po jedan elektron sa vezanog ubihinola, oslobađajući dva protona u intermembranski prostor.
# Jedan elektron se prenosi na citohrom c<sub>1</sub> iz centra 2Fe/2S, dok se drugi prenosi sa B<sub>L</sub> hema na B<sub>H</sub> hem.
# Citohrom c<sub>1</sub> prenosi svoj elektron na [[citohrom c]] (ne treba ga brkati sa citohromom c1), a B<sub>H</sub> hem prenosi svoj elektron na obližnji ubikinon, što rezultira stvaranjem ubisemikinona.
# Citohrom c difundira. Prvi ubikinol (sada oksidiran u ubikinon) se oslobađa, dok semikinon ostaje vezan.
'''Drugi krug''':
# Drugi ubikinol je vezan citohromom b.
# 2Fe/2S centar i B<sub>L</sub> hem povlače po jedan elektron sa vezanog ubihinola, oslobađajući dva protona u intermembranski prostor.
# Jedan elektron se prenosi na citohrom c<sub>1</sub> iz centra 2Fe/2S, dok se drugi prenosi sa B<sub>L</sub> hema na B<sub>H</sub>hem.
# Citohrom c<sub>1</sub> zatim prenosi svoj elektron na [[citohrom c]], dok obližnji semikinon proizveden iz kruga 1 pokupi drugi elektron iz B<sub>H</sub> hema, zajedno sa dva protona iz matrice.
# Drugi ubikinol (sada oksidiran u ubikinon), oslobađa se zajedno s novoformiranim ubikinolom.<ref name="isbn0-12-518121-3">{{cite book | vauthors = Ferguson SJ, Nicholls D, Ferguson S | title = Bioenergetics | url = https://archive.org/details/bioenergetics30000nich | edition = 3rd | publisher = Academic | location = San Diego | year = 2002 | pages = [https://archive.org/details/bioenergetics30000nich/page/114 114]–117 | isbn = 978-0-12-518121-1 }}</ref>

== Inhibitori kompleksa III ==
Postoje tri različite grupe inhibitora kompleksa III.
* [[antimicin|Antimicin A]] vezuje se za Q<sub>i</sub> mjesto i inhibira prijenos elektrona u kompleksu III sa hema ''b''<sub>H</sub> na oksidirani Q (inhibitor Qi mesta).
* [[Miksotiazol]] i [[stigmatellin]] vezuju se za mjesto Q<sub>o</sub> i inhibiraju prijenos elektrona sa redukovanog QH<sub>2</sub> na Rieske [[gvožđe]]-[[sumpor]]ni protein. Miksotiazol i stigmatelin se vezuju za različite, ali preklapajuće džepove unutar Q<sub>o</sub> mjesta.
** Miksotiazol se bliže vezuje za citohrom bL (otuda se naziva "proksimalni" inhibitor).
** Stigmatelin se vezuje dalje od hema bL i bliže proteinu sumpora Rieske gvožđa, s kojim snažno stupa u interakciju.

Neki su komercijalizirani kao [[fungicid]]i (derivati [[strobilurin]]a, od kojih je najpoznatiji [[azoksistrobin]]; [[QoI]] inhibitori) i kao agensi protiv malarije ([[atovakvon]]).

Takođe [[propilheksedrin]] inhibira [[citohrom c]] reduktazu.<ref name="pmid241101">{{Cite journal
 | pmid = 241101
| year = 1975
| last1 = Holmes
| first1 = J. H.
| title = Inhibitory effect of anti-obesity drugs on NADH dehydrogenase of mouse heart homogenates
| journal = Research Communications in Chemical Pathology and Pharmacology
| volume = 11
| issue = 4
| pages = 645–6
| last2 = Sapeika
| first2 = N
| last3 = Zwarenstein
| first3 = H
}}</ref>

== Bezkisični radikali ==
Mali dio elektrona napušta [[lanac transporta elektrona]] prije nego što stigne do [[kompleks IV|kompleksa IV]]. Prerano curenje elektrona u [[kisik]] rezultira stvaranjem [[superoksid]]a. Relevantnost ove inače manje nuspojave je da su [[superoksid]] i druge [[reaktivne vrste kisika]] vrlo toksični i smatra se da imaju ulogu u nekoliko patoloških stanja, kao i [[starenje|starenju]]).<ref name="pmid17640558">{{cite journal | author = Muller, F. L. | author2 = Lustgarten, M. S. | author3 = Jang, Y. | author4 = Richardson, A. | author5 = Van Remmen, H. | name-list-style = amp | title = Trends in oxidative aging theories | journal = Free Radic. Biol. Med. | volume = 43 | issue = 4 | pages = 477–503 | year = 2007 | pmid = 17640558 | doi =10.1016/j.freeradbiomed.2007.03.034  }}</ref> Do curenja elektrona dolazi uglavnom na Q<sub>o</sub> mjestu i stimulirano je antimicinom A. [[Antimicin A]] zaključava ''b'' [[hem]] u reduciranom stanju, sprečavajući njihovu ponovnu oksidaciju na Q<sub>i</sub> mjestu, što zauzvrat uzrokuje stabilne koncentracije Q<sub>o</sub> semikinona da raste, pri čemu potonja vrsta reaguje sa [[kisik]]om da bi formirala [[superoksid]]. Smatra se da efekt visokog membranskog potencijala ima sličan efekt.<ref name="pmid8870073">{{cite journal | author = Skulachev VP | title = Role of uncoupled and non-coupled oxidations in maintenance of safely low levels of oxygen and its one-electron reductants | url = https://archive.org/details/sim_quarterly-reviews-of-biophysics_1996-05_29_2/page/169 | journal = Q. Rev. Biophys. | volume = 29 | issue = 2 | pages = 169–202 |date=maj 1996 | pmid = 8870073 | doi = 10.1017/s0033583500005795}}</ref> [[Superoksid]] proizveden na Qo mjestu može se osloboditi i u mitohondrijski matriks <ref name="Muller, F. 2000">{{cite journal | author = Muller F | title = The nature and mechanism of superoxide production by the electron transport chain: Its relevance to aging | journal = AGE | year = 2000 | volume = 23 | issue = 4 | pages = 227–253 | doi = 10.1007/s11357-000-0022-9 | pmid=23604868 | pmc=3455268}}</ref><ref name="Muller, F. L. 2004">{{cite journal | vauthors = Muller FL, Liu Y, Van Remmen H | title = Complex III releases superoxide to both sides of the inner mitochondrial membrane | journal = J. Biol. Chem. | volume = 279 | issue = 47 | pages = 49064–73 |date=novembar 2004 | pmid = 15317809 | doi = 10.1074/jbc.M407715200 | doi-access = free }}</ref> i u međumembranski prostor, gdje onda može doći do [[citosol]]a.<ref name="Muller, F. 2000" /><ref name="pmid11139407">{{cite journal | vauthors = Han D, Williams E, Cadenas E | title = Mitochondrial respiratory chain-dependent generation of superoxide anion and its release into the intermembrane space | journal = Biochem. J. | volume = 353 | issue = Pt 2 | pages = 411–6 |date=januar 2001 | pmid = 11139407 | pmc = 1221585 | doi = 10.1042/0264-6021:3530411}}</ref> Ovo bi se moglo objasniti činjenicom da bi kompleks III mogao proizvoditi [[superoksid]] kao membranski permeabilan [[hidroperoksil|HOO<sup>•</sup>]], a ne kao membranski nepropusni [[superoksid|O{{su|b =2|p=−.}}]].<ref name="Muller, F. L. 2004"/>

== Oznake ljudskih gena ==

[[MT-CYB]]: [[mtDNK]] kodirani citohrom b; promjene povezane s netolerancijom na vježbanje

[[CYC1]]: citohrom c1

[[Citohrom c|CYCS]]: citohrom c

[[UQCRFS1]]: Rieske gvožđe-sumporni protein

[[UQCRB]]: Ubikinon vezujući protein, mutacija povezana s jedarnim nedostatkom mitohondrijskog kompleksa III tipa 3

[[UQCRH]]: Protein šarke

[[UQCRC2]]: Jezgarne 2, mutacije povezane s nedostatkom mitohondrijsog kompleksa III, jedarni tip 5

[[UQCRC1]]: Jezgarni 1

[[UQCR]]: 6,4KD podjedinica

[[UQCR10]]: 7,2KD podjedinica

[[TTC19]]: Novoidentifikovana podjedinica, [[mutacije]] povezane sa kompleksnim III jedarnim nedostatkom tipa 2.

== Mutacije u genima kompleksa III kod ljudskih bolesti ==

Mutacije u genima vezanim za kompleks III tipski se manifestiraju kao netolerancija na vježbanje.<ref name="pmid17053512">{{cite journal | author = DiMauro S | title = Mitochondrial myopathies | journal = Curr Opin Rheumatol | volume = 18 | issue = 6 | pages = 636–41 |date=novembar 2006 | pmid = 17053512 | doi = 10.1097/01.bor.0000245729.17759.f2 | s2cid = 29140366 | url = http://www.bio.unipd.it/bam/PDF/13-3/03536DiMauro.pdf}}</ref><ref name="pmid17484047">{{cite journal | author = DiMauro S | title = Mitochondrial DNA medicine | journal = Biosci. Rep. | volume = 27 | issue = 1–3 | pages = 5–9 |date=juni 2007 | pmid = 17484047 | doi = 10.1007/s10540-007-9032-5 | s2cid = 5849380 }}</ref>  Prijavljeno je da ostale mutacije uzrokuju septooptičku displaziju <ref name="pmid11891837">{{cite journal | vauthors = Schuelke M, Krude H, Finckh B, Mayatepek E, Janssen A, Schmelz M, Trefz F, Trijbels F, Smeitink J | title = Septo-optic dysplasia associated with a new mitochondrial cytochrome b mutation | url = https://archive.org/details/sim_annals-of-neurology_2002-03_51_3/page/388 | journal = Ann. Neurol. | volume = 51 | issue = 3 | pages = 388–92 |date=mart 2002 | pmid = 11891837 | doi = 10.1002/ana.10151| s2cid = 12425236 }}</ref> i multisistemske poremećaje.<ref name="pmid11601507">{{cite journal | vauthors = Wibrand F, Ravn K, Schwartz M, Rosenberg T, Horn N, Vissing J | title = Multisystem disorder associated with a missense mutation in the mitochondrial cytochrome b gene | journal = Ann. Neurol. | volume = 50 | issue = 4 | pages = 540–3 |date=oktobar 2001 | pmid = 11601507 | doi = 10.1002/ana.1224 | s2cid = 8944744 }}</ref> Međutim, mutacije u genu [[BCS1L]], odgovornom za pravilno sazrijevanje kompleksa III, mogu dovesti do [[Björnstadov sindrom|Björnstadovog]] i [[GRACILE sindrom]]a, koji su kod [[novorođenčad]]i smrtonosna stanja koja imaju multisistemske i neurološke manifestacije, tipizirajući teške mitohondrijske poremećaje. Patogenost nekoliko mutacija je potvrđena u modelnim sistemima kao što je [[kvasac]].<ref name="pmid14718526">{{cite journal | vauthors = Fisher N, Castleden CK, Bourges I, Brasseur G, Dujardin G, Meunier B | title = Human disease-related mutations in cytochrome b studied in yeast | journal = J. Biol. Chem. | volume = 279 | issue = 13 | pages = 12951–8 |date=mart 2004 | pmid = 14718526 | doi = 10.1074/jbc.M313866200 | doi-access = free }}</ref>

Do sada je nepoznat stepen do kojeg stupnja su ove različite patološke promjene uzrokovane bioenergetskim deficitom ili prekomjernom proizvodnjom [[superoksid]]a.

== Također pogledajte==
* [[Ćelijsko disanje]]
* [[Fotosintetski reakcioni centar]]

== Dodatne slike ==
<gallery>
 File:Mitochondrial electron transport chain (annotated diagram).svg|ETC
</gallery>

== Reference ==
{{reflist|33em}}

== Dopunska literatura ==
{{refbegin}}
* {{cite journal | doi = 10.1016/0005-2728(77)90099-8 | vauthors = Marres CM, Slater EC | year = 1977 | title = Polypeptide composition of purified QH2:cytochrome c oxidoreductase from beef-heart mitochondria | journal = Biochim. Biophys. Acta  | volume = 462 | pages = 531–548  | pmid = 597492 | issue = 3 }}
* {{cite journal | author = Rieske JS | year = 1976 | title = Composition, structure, and function of complex III of the respiratory chain | journal = Biochim. Biophys. Acta  | volume = 456 | pages = 195–247  | pmid = 788795 | issue = 2 | doi=10.1016/0304-4173(76)90012-4}}
* {{cite journal | vauthors = Wikstrom M, Krab K, Saraste M | year = 1981 | title = Proton-translocating cytochrome complexes | url = https://archive.org/details/sim_annual-review-of-biochemistry_1981_50_annual/page/623 | journal = Annu. Rev. Biochem.  | volume = 50 | pages = 623–655  | pmid = 6267990 | doi = 10.1146/annurev.bi.50.070181.003203 }}
{{refend}}

== Vanjski linkovi ==
* {{Webarchive |url=https://web.archive.org/web/20061009122244/http://sb20.lbl.gov/cytbc1/ |date=9. 10. 2006 |title=cytochrome ''bc''<sub>1</sub> complex site (Edward A. Berry)}} at lbl.gov
* [http://www.life.uiuc.edu/crofts/bc-complex_site cytochrome ''bc''<sub>1</sub> complex site (Antony R. Crofts)] {{Webarchive|url=https://web.archive.org/web/20070917062619/http://www.life.uiuc.edu/crofts/bc-complex_site |date=17. 9. 2007 }} at uiuc.edu
* {{Webarchive |url=https://archive.today/19990827002106/http://metallo.scripps.edu/PROMISE/CYTBC1.html |date=27. 8. 1999 |title=PROMISE Database: cytochrome ''bc''<sub>1</sub> complex}} at scripps.edu
* {{Webarchive |url=https://web.archive.org/web/20090112035125/http://www2.ufp.pt/~pedros/anim/2frame-iiien.htm |date=12. 1. 2009 |title=Interactive Molecular Model of Complex III}} (Requires [https://web.archive.org/web/20060320002451/http://www.mdl.com/products/framework/chime/ MDL Chime])
* {{UMichOPM|families|superfamily|3}} - Calculated positions of bc1 and related complexes in membranes
* {{MeshName|Coenzyme+Q-Cytochrome-c+Reductase}}

{{Lanac transporta elektrona}}
{{Protonske pumpe}}
{{Mitohondrijska DNK}}
{{Difenolska porodica oksidoreduktaza}}
{{Enzimi}}
{{Portal|Biologija|border=no}}

{{DEFAULTSORT:Coenzyme Q - cytochrome c reductase}}
[[Kategorija:EC 7.1.1]]
[[Kategorija:Enzimi poznate strukture]]
[[Kategorija:Ćelijsko disanje]]
[[Kategorija:Gvožđe-sumporni proteini]]
[[Kategorija:Transmembranski proteini]]