Izvorni kôd stranice ALAD

{{razlikovati|[[Alad]]}}, selo u [[Iran]]u
{{Infokutija gen}}
{{infokutija enzim
| Ime = Porfobilinogen-sintaza
| EC_number = 4.2.1.24
| CAS_number = 9036-37-7
| IUBMB_EC_number = 4/2/1/24
| GO_code = 0004655
| image = 1e51.jpg
| width = 270
| caption = DALA-dehidrataza
}}
{{infokutija protein
|Ime = Delta- aminolevulinska kisela dehidrataza
| caption = 
| image = 
| width = 
| HGNCid = 395
| Symbol = ALAD
| AltSymbols = 
| EntrezGene = 210
| OMIM = 125270
| RefSeq = NM_001003945
| UniProt = P13716
| PDB = 
| ECnumber = 4.2.1.24
| Chromosome = 9
| Arm = q
| Band = 32
| LocusSupplementaryData = 
}}
{{Infokutija protein 
| Symbol = ALAD
| Ime = ALAD
| image = PDB 1b4k EBI.jpg
| width = 
| caption = Kristalna struktura visoke rezolucije 5-aminolevulinske kiseline zavisne od Mg<sup>2+</sup> dehidrataze
| Pfam = PF00490
| Pfam_clan = CL0036 
| InterPro = IPR001731
| SMART = 
| PROSITE = PDOC00153
| MEROPS = 
| SCOP = 1aw5
| TCDB = 
| OPM family = 
| OPM protein = 
| CAZy = 
| CDD = 
}}
'''Delta-aminolevulinska kisela dehidrataza''' ('''porfobilinogen-sintaza''' ili '''ALA dehidrataza''' ili '''aminolevulinat-dehidrataza''')  jest  [[enzim]] ([[EC broj|EC 4.2.1.24]]) koji je kod [[ljudi]] [[kodon|kodiran]] [[gen]]om '''ALAD'''.<ref name="pmid6839527">{{cite journal | vauthors = Eiberg H, Mohr J, Nielsen LS | title = delta-Aminolevulinatedehydrase: synteny with ABO-AK1-ORM (and assignment to chromosome 9) | journal = Clinical Genetics | volume = 23 | issue = 2 | pages = 150–4 | date = februar 1983 | pmid = 6839527 | doi = 10.1111/j.1399-0004.1983.tb01864.x | s2cid = 27267679 }}</ref><ref name="pmid6378062">{{cite journal | vauthors = Beaumont C, Foubert C, Grandchamp B, Weil D, Gross MS, Nordmann Y | title = Assignment of the human gene for delta aminolevulinate dehydrase to chromosome 9 by somatic cell hybridization and specific enzyme immunoassay | journal = Annals of Human Genetics | volume = 48 | issue = 2 | pages = 153–9 | date = maj 1984 | pmid = 6378062 | doi = 10.1111/j.1469-1809.1984.tb01010.x | s2cid = 24098976 }}</ref> '''Porfobilinogen-sintaza''' (ili '''ALA-dehidrataza''' ili '''aminolevulinat-dehidrataza''') sintetizira [[porfobilinogen]]  asimetričnom [[kondenzacija|kondenzacijom]] dvije [[molekule]] [[aminolevulinska kiselina|aminolevulinske kiseline]]. Svi prirodni [[tetrapiroli]], uključujući [[hem]]ove, [[hlorofil]]e i [[vitamin B12|vitamin B<sub>12</sub>]], dijele porfobilinogen kao zajednički prekursor. Porfobilinogen-sintaza je prototip [[morfein]]a.<ref name="Jaffe_Lawrence_2012">{{cite journal | vauthors = Jaffe EK, Lawrence SH | title = Allostery and the dynamic oligomerization of porphobilinogen synthase | journal = Archives of Biochemistry and Biophysics | volume = 519 | issue = 2 | pages = 144–53 | date = mart 2012 | pmid = 22037356 | pmc = 3291741 | doi = 10.1016/j.abb.2011.10.010 }}</ref>
==Aminokiselinska sekvenca==
Dužina [[polipeptid]]nog lanca je 330 [[aminokiselina]], а [[molekularna masa|molekulska težina]]  36.295 [[dalton (jedinica)|Da]].<ref name="UniProt">{{cite web|url=http://www.uniprot.org/uniprot/P13716#sequences |title=UniProt, P13716|access-date=5. 9. 2021}}</ref>
<table  style="font-family:monospace;">
<tr style="text-align:right;"><th>10</th><th></th><th>20</th><th></th><th>30</th><th></th><th>40</th><th></th><th>50</th></tr>
<tr style="background-color: #eee;"><td>MQPQSVLHSG</td><td style="background-color: #f9f9f9;"></td><td>YFHPLLRAWQ</td><td style="background-color: #f9f9f9;"></td><td>TATTTLNASN</td><td style="background-color: #f9f9f9;"></td><td>LIYPIFVTDV</td><td style="background-color: #f9f9f9;"></td><td>PDDIQPITSL</td></tr>
<tr style="background-color: #eee;"><td>PGVARYGVKR</td><td style="background-color: #f9f9f9;"></td><td>LEEMLRPLVE</td><td style="background-color: #f9f9f9;"></td><td>EGLRCVLIFG</td><td style="background-color: #f9f9f9;"></td><td>VPSRVPKDER</td><td style="background-color: #f9f9f9;"></td><td>GSAADSEESP</td></tr>
<tr style="background-color: #eee;"><td>AIEAIHLLRK</td><td style="background-color: #f9f9f9;"></td><td>TFPNLLVACD</td><td style="background-color: #f9f9f9;"></td><td>VCLCPYTSHG</td><td style="background-color: #f9f9f9;"></td><td>HCGLLSENGA</td><td style="background-color: #f9f9f9;"></td><td>FRAEESRQRL</td></tr>
<tr style="background-color: #eee;"><td>AEVALAYAKA</td><td style="background-color: #f9f9f9;"></td><td>GCQVVAPSDM</td><td style="background-color: #f9f9f9;"></td><td>MDGRVEAIKE</td><td style="background-color: #f9f9f9;"></td><td>ALMAHGLGNR</td><td style="background-color: #f9f9f9;"></td><td>VSVMSYSAKF</td></tr>
<tr style="background-color: #eee;"><td>ASCFYGPFRD</td><td style="background-color: #f9f9f9;"></td><td>AAKSSPAFGD</td><td style="background-color: #f9f9f9;"></td><td>RRCYQLPPGA</td><td style="background-color: #f9f9f9;"></td><td>RGLALRAVDR</td><td style="background-color: #f9f9f9;"></td><td>DVREGADMLM</td></tr>
<tr style="background-color: #eee;"><td>VKPGMPYLDI</td><td style="background-color: #f9f9f9;"></td><td>VREVKDKHPD</td><td style="background-color: #f9f9f9;"></td><td>LPLAVYHVSG</td><td style="background-color: #f9f9f9;"></td><td>EFAMLWHGAQ</td><td style="background-color: #f9f9f9;"></td><td>AGAFDLKAAV</td></tr>
<tr style="background-color: #eee;"><td>LEAMTAFRRA</td><td style="background-color: #f9f9f9;"></td><td>GADIIITYYT</td><td style="background-color: #f9f9f9;"></td><td>PQLLQWLKEE</td></tr>
</table>
{{refbegin|3}}
:'''C''': [[Cistein]]
:'''D''': [[Asparaginska kiselina]]
:'''E''': [[Glutaminska kiselina]]
:'''F''': [[Fenilalanin]]
:'''G''': [[Glicin]]
:'''H''': [[Histidin]]
:'''I''': [[Izoleucin]]
:'''K''': [[Lizin]]
:'''L''': [[Leucin]]
:'''M''': [[Metionin]]
:'''N''': [[Asparagin]]
:'''P''': [[Prolin]]
:'''Q''': [[Glutamin]]
:'''R''': [[Arginin]]
:'''S''': [[Serin]]
:'''T''': [[Treonin]]
:'''V''': [[Valin]]
:'''W''': [[Triptofan]]
:'''Y''': [[Tirozin]]
{{refend}}

== Funkcija ==
Ovaj enzim katalizira sljedeću reakciju, drugi korak biosinteze [[porfirin]]a:
: 2 [[Aminolevulinska kiselina|δ-aminolevulinska kiselina]]<math>\rightleftharpoons</math> [[porfobilinogen]] + 2 H<sub>2</sub>O

Zbog toga katalizira kondenzaciju 2 molekule delta-aminolevulinata, kako bi nastao porfobilinogen (prekursor [[hem]]a, [[citohrom]]a i drugih hemoproteina). Ova reakcija je prvi uobičajeni korak u biosintezi svih bioloških tetrapirola. Za enzimsku aktivnost neophodan je [[cink]]

== Struktura ==
Strukturna osnova za [[alosterna regulacija|alosternu refulaciju]] porfobilinogen-sintaze (PBGS) je modulacija [[kvaternarna stuktura proteina|kvaternarne strukturne]] ravnoteže između oktamera i heksamera (putem dimera), koja je shematski predstavljena kao 6mer* ↔ 2mer* ↔ 2mer ↔ 8mer . * Predstavlja preorijentaciju između dva domena svake podjedinice koja se javlja u disociranom stanju. jer je sternost onemogućena u većim multimerima.<ref name="Jaffe_Lawrence_2012"/>

[[Slika:PBGS Quaternary Structure Equlibrium.jpg|center|Ravnoteža kvartarnarne strukture PBGS–a uključuje neaktivni heksamer (PDB id 1PV8) koji nema interakcije podjedinica neophodne za uređeni poklopac [[aktivno mjesto|aktivnog mjesta]]. Disocijacija na proheksamerni dimer može biti praćena konformacijskom promjenom koja preorijentira dva domena αβ-bačve, kako bi formirale prooktamerni dimer. Asocijacija prooktamernog dimera na oktamer (PDB id 1E51) uključuje formiranje sučelja podjedinica koji podržavaju redoslijed u poklopcu aktivnog mjesta.]]

PBGS je kodiran jednim [[gen]]om i svaki PBGS multimer je sastavljen od više kopija istog proteina. Svaka PBGS podjedinica se sastoji od ~ 300 [[aminokiselina|ostataka]] αβ-bačvastog domena, u kojem se nalazi [[aktivno mjesto]] enzima u njenom središtu i domene [[N-terminal]]nog kraka od > 25 ostataka. Alosterna regulacija PBGS-a može se opisati u smislu orijentacije domena αβ-bačve u odnosu na domen [[N-terminal]]nog kraka.

Svaki krak N-terminal ima do dvije interakcije s drugim podjedinicama u PBGS multimeru. Jedna od ovih interakcija pomaže u stabilizaciji "zatvorenog" [[Konformacija proteina|konformacijskog]] poklopca aktivnog mjesta. Druga interakcija ograničava pristup [[rastvarač]]u s drugog kraja αβ-cijevi.

U neaktivnom multimernom stanju, domen kraka [[N-terminal]]a nije uključen u interakciju koja stabilizuje poklopac, a u kristalnoj strukturi neaktivnog sklopa, poklopac aktivnog mjesta je poremećen.

== Alosterni regulatori ==
Kao gotovo univerzalni enzim sa visoko konzerviranim aktivnim mjestom, PBGS ne bi bio primarna meta za razvoj [[antimikrobno sredstvo|antimikrobnih sredstava]] i/ili [[herbicid]]a. Naprotiv, alosterna mjesta mogu biti mnogo više filogenetski promjenjiva od aktivnih mjesta, pa imaju više mogućnosti za razvoj lijekova.<ref name="Jaffe_Lawrence_2012"/>

[[Filogenetika|Filogenetičke]] varijacije u alosteriji PBGS dovode do uokvirivanja rasprave o alosternoj regulaciji PBGS u smislu unutrašnjih i vanjskih faktora.

=== Unutrašnji alosterni regulatori ===

==== Magnezij ====
Alosterni [[magnezij]]ev ion leži na visoko hidratiziranom sučelju dva prooktamerna dimera. Čini se da se lahko odvaja, a pokazalo se da se heksameri akumuliraju pri uklanjanju magnezija ''[[in vitro]]''.<ref name="Breinig_2003">{{cite journal | vauthors = Breinig S, Kervinen J, Stith L, Wasson AS, Fairman R, Wlodawer A, Zdanov A, Jaffe EK | display-authors = 6 | title = Control of tetrapyrrole biosynthesis by alternate quaternary forms of porphobilinogen synthase | journal = Nature Structural Biology | volume = 10 | issue = 9 | pages = 757–63 | date = septembar 2003 | pmid = 12897770 | doi = 10.1038/nsb963 | s2cid = 24188785 }}</ref>

==== pH ====
Iako nije uobičajeno smatrati [[hidronijev]] ion kao alosterički regulator, u slučaju PBGS -a, pokazalo se da protonacija bočnog lanca na drugim mjestima osim na aktivnom mjestu utječe na ravnotežu kvartarne strukture, a time i na brzinu i njegova katalizirana reakcija.

=== Vanjski alosterni regulatori ===

==== Stabilizacija heksamera malih molekula ====
Pregledom PBGS 6mer* otkriva se površinska šupljina koja nije prisutna u oktameru. Predloženo je da se vezivanje malih molekula za ovu filogenetski promjenjivu šupljinu stabilizira heksamer* ciljanog PBGS -a i posljedično inhibira aktivnost.

Takvi alosterni regulatori poznati su kao '' morflokovi '' jer zaključavaju PBGS u određenom morfeinskom obliku (6mer*).<ref name="pmid19578473">{{cite journal | vauthors = Lawrence SH, Jaffe EK | title = Expanding the Concepts in Protein Structure-Function Relationships and Enzyme Kinetics: Teaching using Morpheeins | journal = Biochemistry and Molecular Biology Education | volume = 36 | issue = 4 | pages = 274–283 | year = 2008 | pmid = 19578473 | pmc = 2575429 | doi = 10.1002/bmb.20211 }}</ref>

=== Trovanje olovom ===
[[Olovo]] inhibira enzimsku aktivnost ALAD -a, počevši od razina olova u krvi za koje se nekad smatralo da su sigurne (<10 μg/dL) i nastavlja negativno korelirati u rasponu od 5 do 95 μg/dL.<ref name=ATSDR2007>{{cite book|vauthors=Abadin H, Ashizawa A, Stevens YW, Llados F, Diamond G, Sage G, Citra M, Quinones A, Bosch SJ, Swarts SG|title=Toxicological Profile for Lead|date=august 2007|publisher=Agency for Toxic Substances and Disease Registry (US)|location=Atlanta, GA|pages=22, 30|url=http://www.atsdr.cdc.gov/toxprofiles/tp13.pdf|pmid=24049859|access-date=22. 11. 2015}}</ref> Inhibicija ALAD -a olovom dovodi do [[anemija]], prvenstveno jer inhibira sintezu hema i skraćuje životni vijek cirkulirajućih [[eritrocit|crvenih krvnih zrnaca]], ali i stimulirajući pretjeranu proizvodnju [[hormon]]a [[eritropoetin]]a , što dovodi do neadekvatnog sazrijevanja crvenih krvnih ćelija od njihovih prekursora. Defekt u strukturnom genu ALAD-a može uzrokovati povećanu osjetljivost na trovanje olovom i akutnu jetrenu [[porfirija|porfiriju]]. Identificirane su [[alternativna prerada RNK|alternativno prerađene]] [[varijante transkripta]], koje kodiraju različite [[izoforme]].<ref name= "entrez">{{cite web |title= Entrez gen: ALAD aminolevulinate, delta-, dehydratase | url = https://www.ncbi.nlm.nih.gov/sites/entrez?Db=gene&Cmd=ShowDetailView&TermToSearch=210}}</ref>

== Nedostatak ==
Nedostatak porfobilinogen-sintaze obično se stiče (a ne [[nasljeđivanje|nasljeđuje]]) i može biti uzrokovan [[trovanje teškim metalima|trovanjem teškim metalima]], posebno [[trovanje olovom|trovanjem olovom]], jer je enzim vrlo osjetljiv na inhibiciju teških metala.<ref>[http://library.med.utah.edu/NetBiochem/hi32.htm ALA dehydratase reaction], from NetBiochem at the University of Utah. Last modified 1/5/95</ref>

Nasljedna insuficijencija porfobilinogen-sintaze naziva se [[porfirija sa nedostatkom dehidrataze aminolevulinske kiseline|porfibilinogen-sintazna (ili ALA dehidratazna) poprhirija]]). Izuzetno je rijedak uzrok [[porfirija|porfirije]],<ref name="Jaffe_Stith_2007">{{cite journal | vauthors = Jaffe EK, Stith L | title = ALAD porphyria is a conformational disease | journal = American Journal of Human Genetics | volume = 80 | issue = 2 | pages = 329–37 | date = februar 2007 | pmid = 17236137 | pmc = 1785348 | doi = 10.1086/511444 }}</ref> sa manje od 10 prijavljenih slučajeva.<ref>[http://rarediseasesnetwork.epi.usf.edu/porphyrias/patients/ADP/ Overview of the Porphyrias] {{webarchive|url=https://web.archive.org/web/20110722233132/http://rarediseasesnetwork.epi.usf.edu/porphyrias/patients/ADP/ |date=22. 7. 2011 }} at The Porphyrias Consortium (a part of NIH Rare Diseases Clinical Research Network (RDCRN)) Retrieved June 2011</ref>  All disease associated protein variants favor hexamer formation relative to the wild type human enzyme.<ref name="Jaffe_Stith_2007"/>
{|
|[[slika:Heme synthesis.png|center|framed|Sinteza [[hem]]a&mdash;: neke reakcije odvijaju se u [[citoplazma|citoplazmi]], a neke u [[mitohondrija]]ma (žuto)]]
|}

== PBGS kao prototip morfeina ==
Morfeinski model alosterije koji je ilustrirao PBG omogućva dodatni sloj razumijevanja potencijalnih mehanizama za regulaciju funkcije proteina i nadopunjuje povećani fokus koji naučna zajednica o proteinima stavlja na dinamiku [[struktura proteina|strukture proteina]].<ref name="Jaffe_Lawrence_2012"/>

Ovaj model ilustrira kako se dinamika pojava, kao što su naizmjenične konformacije proteina, alternativna [[oligomer]]na stanja i prolazna [[interakcija protein-protein]], može iskoristiti za alosternu regulaciju katalitske aktivnosti.

== Reference ==
{{reflist}}

== Dopunska literatura==
{{refbegin | 2}}
* {{cite journal | vauthors = Bernard A, Lauwerys R | title = Metal-induced alterations of delta-aminolevulinic acid dehydratase | journal = Annals of the New York Academy of Sciences | volume = 514 | pages = 41–7 | year = 1988 | pmid = 3327436 | doi = 10.1111/j.1749-6632.1987.tb48759.x | s2cid = 41966070 }}
* {{cite journal | vauthors = Jaffe EK | title = The porphobilinogen synthase catalyzed reaction mechanism | journal = Bioorganic Chemistry | volume = 32 | issue = 5 | pages = 316–25 | date = oktobar 2004 | pmid = 15381398 | doi = 10.1016/j.bioorg.2004.05.010 }}
* {{cite journal | vauthors = Roels HA, Buchet JP, Lauwerys RR, Sonnet J | title = Comparison of in vivo effect of inorganic lead and cadmium on glutathione reductase system and delta-aminolevulinate dehydratase in human erythrocytes | journal = British Journal of Industrial Medicine | volume = 32 | issue = 3 | pages = 181–92 | date = august 1975 | pmid = 1156566 | pmc = 1008057 | doi = 10.1136/oem.32.3.181 }}
* {{cite journal | vauthors = Ishida N, Fujita H, Fukuda Y, Noguchi T, Doss M, Kappas A, Sassa S | title = Cloning and expression of the defective genes from a patient with delta-aminolevulinate dehydratase porphyria | journal = The Journal of Clinical Investigation | volume = 89 | issue = 5 | pages = 1431–7 | date = maj 1992 | pmid = 1569184 | pmc = 443012 | doi = 10.1172/JCI115732 }}
* {{cite journal | vauthors = Dawson SJ, White LA | title = Treatment of Haemophilus aphrophilus endocarditis with ciprofloxacin | journal = The Journal of Infection | volume = 24 | issue = 3 | pages = 317–20 | date = maj 1992 | pmid = 1602151 | doi = 10.1016/S0163-4453(05)80037-4 }}
* {{cite journal | vauthors = Astrin KH, Kaya AH, Wetmur JG, Desnick RJ | title = RsaI polymorphism in the human delta-aminolevulinate dehydratase gene at 9q34 | journal = Nucleic Acids Research | volume = 19 | issue = 15 | pages = 4307 | date = august 1991 | pmid = 1678509 | pmc = 328595 | doi = 10.1093/nar/19.15.4307-a}}
* {{cite journal | vauthors = Wetmur JG, Kaya AH, Plewinska M, Desnick RJ | title = Molecular characterization of the human delta-aminolevulinate dehydratase 2 (ALAD2) allele: implications for molecular screening of individuals for genetic susceptibility to lead poisoning | journal = American Journal of Human Genetics | volume = 49 | issue = 4 | pages = 757–63 | date = oktobar 1991 | pmid = 1716854 | pmc = 1683158 }}
* {{cite journal | vauthors = Plewinska M, Thunell S, Holmberg L, Wetmur JG, Desnick RJ | title = delta-Aminolevulinate dehydratase deficient porphyria: identification of the molecular lesions in a severely affected homozygote | journal = American Journal of Human Genetics | volume = 49 | issue = 1 | pages = 167–74 | date = juli 1991 | pmid = 2063868 | pmc = 1683193 }}
* {{cite journal | vauthors = Potluri VR, Astrin KH, Wetmur JG, Bishop DF, Desnick RJ | title = Human delta-aminolevulinate dehydratase: chromosomal localization to 9q34 by in situ hybridization | url = https://archive.org/details/sim_human-genetics_1987-07_76_3/page/236 | journal = Human Genetics | volume = 76 | issue = 3 | pages = 236–9 | date = juli 1987 | pmid = 3036687 | doi = 10.1007/BF00283614 | s2cid = 32211471 }}
* {{cite journal | vauthors = Gibbs PN, Jordan PM | title = Identification of lysine at the active site of human 5-aminolaevulinate dehydratase | journal = The Biochemical Journal | volume = 236 | issue = 2 | pages = 447–51 | date = juni 1986 | pmid = 3092810 | pmc = 1146860 | doi = 10.1042/bj2360447 }}
* {{cite journal | vauthors = Wetmur JG, Bishop DF, Cantelmo C, Desnick RJ | title = Human delta-aminolevulinate dehydratase: nucleotide sequence of a full-length cDNA clone | journal = Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America | volume = 83 | issue = 20 | pages = 7703–7 | date = oktobar 1986 | pmid = 3463993 | pmc = 386789 | doi = 10.1073/pnas.83.20.7703 | bibcode = 1986PNAS...83.7703W | doi-access = free }}
* {{cite journal | vauthors = Wetmur JG, Bishop DF, Ostasiewicz L, Desnick RJ | title = Molecular cloning of a cDNA for human delta-aminolevulinate dehydratase | journal = Gene | volume = 43 | issue = 1–2 | pages = 123–30 | year = 1986 | pmid = 3758678 | doi = 10.1016/0378-1119(86)90015-6 }}
* {{cite journal | vauthors = Doss M, von Tiepermann R, Schneider J | title = Acute hepatic porphyria syndrome with porphobilinogen synthase defect | journal = The International Journal of Biochemistry | volume = 12 | issue = 5–6 | pages = 823–6 | year = 1981 | pmid = 7450139 | doi = 10.1016/0020-711X(80)90170-6 }}
* {{cite journal | vauthors = Kaya AH, Plewinska M, Wong DM, Desnick RJ, Wetmur JG | title = Human delta-aminolevulinate dehydratase (ALAD) gene: structure and alternative splicing of the erythroid and housekeeping mRNAs | journal = Genomics | volume = 19 | issue = 2 | pages = 242–8 | date = januar 1994 | pmid = 8188255 | doi = 10.1006/geno.1994.1054 }}
* {{cite journal | vauthors = Akagi R, Yasui Y, Harper P, Sassa S | title = A novel mutation of delta-aminolaevulinate dehydratase in a healthy child with 12% erythrocyte enzyme activity | journal = British Journal of Haematology | volume = 106 | issue = 4 | pages = 931–7 | date = septembar 1999 | pmid = 10519994 | doi = 10.1046/j.1365-2141.1999.01647.x | s2cid = 24044521 }}
* {{cite journal | vauthors = Akagi R, Shimizu R, Furuyama K, Doss MO, Sassa S | title = Novel molecular defects of the delta-aminolevulinate dehydratase gene in a patient with inherited acute hepatic porphyria | journal = Hepatology | volume = 31 | issue = 3 | pages = 704–8 | date = mart 2000 | pmid = 10706561 | doi = 10.1002/hep.510310321 | s2cid = 8998084 | doi-access = free }}
* {{cite journal | vauthors = Kervinen J, Jaffe EK, Stauffer F, Neier R, Wlodawer A, Zdanov A | title = Mechanistic basis for suicide inactivation of porphobilinogen synthase by 4,7-dioxosebacic acid, an inhibitor that shows dramatic species selectivity | journal = Biochemistry | volume = 40 | issue = 28 | pages = 8227–36 | date = juli 2001 | pmid = 11444968 | doi = 10.1021/bi010656k | citeseerx = 10.1.1.374.9639 }}
{{refend}}

==Vanjski linkovi==
* {{UCSC gen info|ALAD}}
* {{MeshName|delta-Aminolevulinic+Acid+Dehydratase}}
* http://www.omim.org/entry/125270?search=pbgs&highlight=pbgs
{{PDB Gallery|geneid=210}}
{{Porpfrinska biosinteza enzima}}
{{Lijaze ugljik-kisik}}
{{Enzimi}}
{{Portal|Biologija|border=no}}

[[Kategorija:EC 4.2.1]]
[[Kategorija:Geni na hromosomu 9]]
[[Kategorija:Ljudski proteini]]
[[Kategorija:Proteomika]]